Gregory Winter

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Greg Winter
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Gregory Winter en août 2016.
Biographie
Naissance
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Membre de
Académie australienne des technologies et des sciences de l'ingénieurie (en)
Royal Society ()Voir et modifier les données sur Wikidata
Directeur de thèse
Alan Fersht (en)Voir et modifier les données sur Wikidata
Distinctions
Prix Princesse des Asturies de la recherche scientifique et technique ()
Prix Nobel de chimie ()Voir et modifier les données sur Wikidata

Liste détaillée
Fellow de l'académie australienne des technologies et des sciences de l'ingénieurie (d)
Compagnon de l'Académie médicale des sciences (en)
Médaille Colworth (en) ()
Prix Emil von Behring ()
Prix Scheele (en) ()
Prix international roi Fayçal pour la médecine ()
Commandeur de l'ordre de l'Empire britannique ()
Prix William B. Coley (en) ()
Knight Bachelor ()
Médaille Baly ()
Médaille royale ()
Prix Princesse des Asturies de la recherche scientifique et technique ()
Prix Gairdner ()
Médaille Wilhelm-Exner ()
Prix Prince-Mahidol ()
Prix Nobel de chimie ()
Docteur honoris causa de l'université des ressources durables et des sciences de la vie (d) ()Voir et modifier les données sur Wikidata

Sir Gregory Paul Winter, né le à Leicester, est un biochimiste britannique, pionner dans les l'étude des anticorps monoclonaux. Il est lauréat du prix Nobel de chimie en 2018[1],[2].

Biographie[modifier | modifier le code]

Ses recherches sont axées sur deux découvertes principales[3].

Humanisation des anticorps Monoclonaux[modifier | modifier le code]

Il a essayé de développer l'idée que tous les anticorps ont la même structure de base, mais que leurs variations les rendent efficaces contre un agent pathogène particulier. Les anticorps monoclonaux, produits en phase expérimentale avaient peu d'applications médicales car ils étaient désactivés par le système immunitaire. Winter est parvenu à contrer en partie ce phénomène, par le procédé d'humanisation des anticorps (1986) [4] (comprenant moins de 10% de protéines d'origine murine), ouvrant la voie à leur utilisation médicale. Ce procédé a servi en particulier dans l'élaboration de l'Alemtuzumab, un anticorps monoclonal utilisé pour le traitement des leucémies lymphoïde chroniques ou du Pembrolizumab (traitement anticancéreux).

Phage Display[modifier | modifier le code]

Ultérieurement il a mis au point, en collaboration avec John McCafferty (en), l'humanisation complète des anticorps à partir de la technique des Phage display, dont il a appliqué la découverte initiale[5] de George Smith (chimiste) pour la recherche d'anticorps (scFv antibody fragment phage display)[6]. Ceci lui a valu en 2018 le prix Nobel de Chimie, avec George Smith et Frances Arnold[7],[8] (le travail de cette dernière portait toutefois sur les enzymes).

Il a cofondé en 1989 Cambridge Antibody Technology (en) [9],[10], puis Bicycle Therapeutics.[11],[12]. C'est dans ce cadre, qu'a été mis au point l'HUMIRA (adalimumab), médicament qui neutralise la protéine, TNF-alpha, impliquée dans le déclenchement de l’inflammation de nombreuses maladies auto-immunes.

Distinctions[modifier | modifier le code]

Prix[modifier | modifier le code]

Décorations[modifier | modifier le code]

Références[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]