Glycogène phosphorylase

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Glycogène phosphorylase
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Structure d'une glycogène phosphorylase de lapin cristallisée en complexe avec l'AMP montrant le site de régulation allostérique de l'AMP en jaune, la Ser 14 phosphorylée en orange, le site de liaison au glycogène en bleu et le site actif en rouge (PDB 3E3N)
N° EC EC 2.4.1.1
N° CAS 9035-74-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

La glycogène phosphorylase est une phosphorylase de la glycogénolyse responsable de la dégradation du glycogène en glucose-1-phosphate, première étape de la transformation du glycogène en glucose :

[(1→4)-α-D-glucosyl]n  +  phosphate      [(1→4)-α-D-glucosyl]n-1  +  α-D-glucose-1-phosphate.

Il s'agit d'une protéine d'une masse moléculaire de 500 kDa. Elle est présente dans le foie, muscles ainsi que le cerveau. Elle est retrouvée in vitro sous forme monomérique, tétramérique, et dimérique. Seule la forme dimérique est fonctionnelle biologiquement[1].

Cette enzyme est souvent étudiée comme modèle de double régulation réversible par phosphorylation et par effecteurs allostériques. Les éléments importants de sa structure polypetidique sont : Ser 14 (phosphorylation), Tyr 155 (AMP/ATP, site allostérique), Lys 679 (PLP). Elle existe ainsi à la fois sous deux formes et deux états : tendue ou relâchée d'une part et phosphorylée ou non phosphorylée d'autre part. Sa phosphorylation induit son activation par passage sous forme R, tout comme la fixation d'une molécule d'AMP sur son site allostérique (Tyr 155). La protéine est préférentiellement active sous forme R plutôt que sous forme T.

Les pathologies liées à cette enzyme sont :


Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) « Phosphorylase Is Regulated by Allosteric Interactions and Reversible Phosphorylation. », Biochemistry. 5th edition.,‎ (lire en ligne)

Bibliographie[modifier | modifier le code]

Document utilisé pour la rédaction de l’article : document utilisé comme source pour la rédaction de cet article.

  • (en) Online Mendelian Inheritance in Man, OMIM (TM). Johns Hopkins University, Baltimore, MD. MIM Number:608455 Document utilisé pour la rédaction de l’article
  • (en) Swiss Institute of Bioinformatics ExPASy: the proteomics server for in-depth protein knowledge and analysis [lire en ligne] Document utilisé pour la rédaction de l’article