Gluten

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Le gluten est la fraction protéique insoluble du grain[1] c'est-à-dire la substance azotée visqueuse, obtenue par lixiviation (lavage par l'eau) d'une pâte de farine panifiable, tirée de certaines céréales comme le blé ou le seigle et dans une moindre mesure l'orge.

Il est principalement constitué de deux protéines  : la gliadine et la gluténine[2]. Ce sont ces protéines insolubles qui donnent à la farine des propriétés visco-élastiques, exploitées en boulangerie lors du pétrissage de la farine avec de l'eau et qui permettront à la pâte de lever lors de la fermentation.

Le gluten a été décrit la première fois en 1742 par Giacomo Beccari, un professeur à l'université de Bologne[3]. Le terme dérive du latin classique gluten « colle, glu, gomme »[4].

Composition[modifier | modifier le code]

Composition protéique de la farine de blé (d'après Debiton[5])

L'albumen du grain de blé est un tissu de réserve essentiellement constitué de granules d'amidon enchâssées dans une matrice protéique composée de gliadines, de gluténines, d'albumines et de globulines[5].

Le gluten se caractérise par son mode d'extraction : après avoir pétri de la farine de froment avec 50 % de son poids d'eau, on obtient une pâte élastique. Si ensuite, on lave celle-ci sous un mince filet d'eau, peu à peu l'amidon et les protéines solubles se dissolvent et on obtient une substance verdâtre gélatineuse, nommée « gluten »[1].

Outre les protéines, le gluten contient de l'amidon (8 à 10 % des MS), des sucres réducteurs (1 à 2 % MS), des lipides (5 à 10 % MS), des pentosanes (2 % MS) et des matières minérales.

Les protéines de l'albumen du blé sont caractérisées par leur solubilité :

  • les albumines sont solubles dans l'eau ;
  • les globulines sont solubles dans des solutions salines ;
  • les gliadines sont solubles dans une solution d'alcool (éthanol à 70 %)
  • les gluténines, insolubles dans les solvants précédents, sont partiellement solubles dans les solutions acides diluées et dans l'urée.

Les protéines insolubles (gliadine, gluténine) représentent de 80 à 85 % de toutes les protéines. Les gliadines ont un poids moléculaire inférieur à celui des gluténines.

Les gliadines et les gluténines sont hydrolysées par des enzymes au moment de la germination et du développement de la plantule pour fournir des acides aminés nécessaires à la croissance. Ces protéines du gluten se caractérisent par une teneur élevée en acide glutamique et en proline et par une faible teneur en acides aminés basiques.

Propriétés visco-élastiques[modifier | modifier le code]

- liaison bleue disulfure intermoléculaire
- liaison mauve disulfure intramoléculaire
- liaison orange non covalente
a) protéines associées par des liaisons disulfures intermoléculaires conférant une certaine élasticité à l'agrégat protéique
b)protéines associées par des liaisons non covalentes intermoléculaires conférant une certaine viscosité à l'agrégat moléculaire, d'après Pierre Feillet[2]

Le gluten est responsable de l'élasticité de la pâte malaxée ainsi que de la masticabilité des produits à base de céréales cuits au four.

Quand elles sont hydratées, les gliadines sont très extensibles et confèrent à la pâte son extensibilité, sa viscosité et sa plasticité. Les gluténines sont quant à elles, responsables de la ténacité et de l'élasticité de la pâte[2]. Les sous-unités gluténines de haut poids moléculaires forment des polymères liés par des ponts disulfures qui contribuent à l'élasticité du gluten.

Cette visco-élasticité est utile à la fabrication du pain : les bulles de CO2 dégagées lors de la dégradation anaérobie des sucres fermentescibles par les levures, sont figées dans le réseau de gluten à la fois tenace et élastique (la pâte « lève »). On le retrouve donc dans les farines de céréales panifiables comme le blé, l'épeautre (69% d’alpha gliadine), le seigle (30% à 50% de sécaline), mais également dans des céréales difficilement panifiables, comme l'orge (46% à 52% de hordéine)[réf. souhaitée], le maïs (55% de zénine)[réf. souhaitée], le riz (5% d’orzénine)[réf. souhaitée].

Le sarrasin, une polygonacée, ainsi que le quinoa et l'amarante, des chénopodiacées, ne contiennent quant à eux pas de gluten.

Le gluten a une forte teneur en glutamine et en proline et une faible teneur en lysine, en histidine et en arginine (des acides aminés basiques).

Extraction[modifier | modifier le code]

Le gluten peut être extrait de la farine de blé ou de certaines autres céréales par lavage. On procède en rinçant à l'eau une pâte simple obtenue à partir de farine et d'eau, et malaxée jusqu'à ce que l'eau de rinçage soit claire et exempte d'amidon et de son. Le composé obtenu est ensuite séché par atomisation.

Dans l'industrie, le gluten de blé est obtenu par séparation centrifuge : une pâte est préparée à partir de farine de blé et d'eau, cette pâte passe ensuite par une centrifugeuse à vis et bol qui sépare l'amidon, le gluten et les sucres solubles du blé. Le gluten est ensuite lavé, essoré, séché et pulvérisé afin d'obtenir une poudre de gluten que l'on retrouve souvent dans les boulangeries industrielles en complémentation des farines faibles.

Intolérance au gluten[modifier | modifier le code]

Article détaillé : Intolérance au gluten.

Certaines personnes présentent une intolérance au gluten appelée maladie cœliaque. Cette maladie est une intolérance permanente à l'une des fractions protéiques du gluten contenues dans le blé, le seigle et l'orge. Elle provoque une atrophie des villosités intestinales au niveau de l'intestin grêle entraînant une destruction de la paroi. Par conséquent, certains nutriments (calcium, vitamines, fer...) sont mal absorbés et provoquent de graves carences.

Le seul traitement aujourd'hui est un régime strict sans gluten à vie. En effet, aucun traitement médicamenteux n’existe.

Une des pistes de recherche la plus avancée est basée sur l'ingestion d'enzymes de dégradation du gluten, permettant de le dégrader en fragments non immunogènes[6].

Les symptômes peuvent apparaître très tôt (quelques semaines après l'introduction de farines dans l'alimentation des nourrissons), et sont très variés : diarrhée chronique, hypotrophie, perte de poids, vomissement, etc.

L’intolérance au gluten se manifeste chez l’adulte par une fatigue chronique provoquée par des carences vitaminiques, des troubles gastro-intestinaux (douleurs abdominales, digestion difficile, diarrhée, selles molles, reflux gastro-oesophagien), des problèmes articulaires, des troubles neurologiques, dermatologiques, stomatologiques…

Il existe aussi une sensibilité au gluten, différente de la maladie cœliaque[7], qui toucherait 6 % de la population américaine[8]. La sensibilité au gluten chez ces personnes serait principalement due à l'effet nocebo[9][10].

La maladie cœliaque est souvent associée au blé, plus spécifiquement, au groupe de protéines appelés les prolamines, ou gluten.

L'avoine n'a pas toutes les prolamines trouvées dans le blé, mais, l'avoine contient de l'avénine[11]. L'avénine est toxique pour la muqueuse intestinale des personnes qui y sont sensibles, et peut entraîner une réaction cœliaque[12],[13].

Des recherches récentes indiquent que certaines variétés d'avoine sont inoffensives et bonnes pour une alimentation sans gluten, parce que différentes variétés d'avoine ont différents niveaux de toxicité[14]. Bien que l'avoine contienne de l'avénine, plusieurs études suggèrent que ce n'est pas forcement un problème pour les cœliaques. La première de ces études fut publiée en 1995[15]. Une étude suivante précisa qu'il n’était pas dangereux de consommer de l'avoine sur une longue période[16].

En fait, l'avoine est souvent sous-traitée avec le blé, l'orge et d'autres grains, et se retrouve donc contaminée par d'autres glutens. À cause de ce problème, la FAO américaine[Quoi ?] responsable du Codex Alimentarius liste officiellement l'avoine comme contenant du gluten. L'avoine d’Irlande et d'Écosse, où le blé est moins cultivé, est moins enclin à être contaminé.[citation nécessaire] L'avoine fait partie de l'alimentation sans gluten en Suède et en Finlande. Les fournisseurs de ces pays offrent des produits 'pure avoine' donc non-contaminés par les blés.

En France, l'AFDIAG (Association française des intolérants au gluten) est un soutien pour tous les cœliaques.

La controverse de l'avoine[modifier | modifier le code]

L'avoine est une espèce d'herbe de la famille des avenées, qui est dans la sous-famille des poacées comme la sous-famille des triticées (contenant blé, seigle, orge, etc.). L'avoine est donc l’espèce la plus proche des céréales Triticées. Certaines, mais pas toutes, des variétés cultivées contiennent la protéine pathogène qui provoquerait les mêmes symptômes que l’intolérance au gluten et les maladies cœliaques[17].

L'origine de la controverse[modifier | modifier le code]

Après la Seconde Guerre mondiale, le blé fut suspecté de causer la maladie cœliaque, et le gluten du blé fut très tôt identifié comme en étant la cause. En ces temps, la biopsie duodénale "gold standard", méthode de diagnostic, n'avait pas encore été développée[18] ; mais des méthodes indirectes de mesure étaient utilisées. Notamment, dans deux études, trois enfants furent nourris de 75 à 150 g d'avoine par jour et avaient développé les symptômes. Dans trois études parallèles, 10 enfants et 2 adultes furent autorisés à manger de 28 à 60 g d'avoine et ils n'ont pas développé de symptômes[19]. Mais depuis, le blé, l'orge et quelquefois le seigle sont des contaminants courants de l'avoine[20],[21] dans l'industrie donc à cause de cette contamination, l'avoine serait considérée comme toxique pour les cœliaques.

Recherches actuelles[modifier | modifier le code]

Une étude publiée en 2011 met en évidence les différents niveaux de toxicité parmi les différentes variétés d'avoine, indiquant que le croisement d’espèces n'est pas la seule raison à l'origine de ces variations et réactions chez les intolérants du gluten[17]. Une étude publiée en 2008 trouva que sur 109 sources d'avoine étudiées, 85 avait des taux inacceptables de gluten provenant du blé, de l'orge et du seigle[22].

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b Armand Boudreau et Germain Menard, Le blé : fondamentaux et transformation, Laval Presse Univers.,‎ 2000 (ISBN 276377296X)
  2. a, b et c Pierre Feillet, Le grain de blé: Composition et utilisation, INRA, Quae,‎ 7 avril 2000 (ISBN 978-2738008961)
  3. Hervé This, Cours de gastronomie moléculaire:, t. 1 : Science, technologie, technique... culinaires : quelles relations ?, Editions Quae,‎ 16 septembre 2009 (ISBN 9782701151205)
  4. CNRTL
  5. a et b Clément DEBITON, Identification des critères du grain de blé (Triticum aestivum L.) favorables à la production de bioéthanol par l’étude d’un ensemble de cultivars et par l’analyse protéomique de lignées isogéniques waxy, thèse : Université Blaise Pascal,‎ 2010
  6. "Premier traitement de la maladie cœliaque"
  7. [1], [2]
  8. http://www.sosgluten.ca/News/News13.html
  9. Biesiekierski JR, Muir JG, Gibson PR. "Is gluten a cause of gastrointestinal symptoms in people without celiac disease?" Curr Allergy Asthma Rep. 2013 Dec;13(6):631-8. doi: 10.1007/s11882-013-0386-4
  10. Biesiekierski JR et al. No Effects of Gluten in Patients With Self-Reported Non-Celiac Gluten Sensitivity After Dietary Reduction of Fermentable, Poorly Absorbed, Short-Chain Carbohydrates. Gastroenterology. 2013;145(2):320-328
  11. (en) Rottmann LH, « On the Use of Oats in the Gluten-Free Diet » (ArchiveWikiwixArchive.isGoogleQue faire ?), Celiac Sprue Association/United States of America, Inc. (CSA), 2006-09-26. Consulté le 2006-10-31
  12. (en) « Info on Oats » (ArchiveWikiwixArchive.isGoogleQue faire ?), Celiac Sprue Association/United States of America, Inc. (CSA), 2006-09-26. Consulté le 2007-09-29
  13. Lien wiki en anglais sur la sensibilité à l'avénine : (en) « Avenin-sensitive_enteropathy »
  14. (en) Isabel Comino, « Diversity in oat potential immunogenicity: basis for the selection of oat varieties with no toxicity in coeliac disease », Gut, vol. 60, no First Online,‎ février 2011, p. 915–22 (PMID 21317420, PMCID 3112367, DOI 10.1136/gut.2010.225268, lire en ligne)
  15. (en) Janatuinen, E., et al., « A Comparison of Diets with and without Oats in Adults with Celiac Disease », New England Journal of Medicine,‎ 1995-10-19
  16. (en) E.K. Janatuinen, T.A. Kemppainen, R.J.K. Julkunen, V-M. Kosma, M. Mäki, M. Heikkinen et M.I. Uusitupa, « No harm from five year ingestion of oats in celiac disease », Gut, vol. 50, no 3,‎ 2002, p. 332–335 (PMID 11839710, PMCID 1773136, DOI 10.1136/gut.50.3.332)
  17. a et b (en) Isabel Comino, « Diversity in oat potential immunogenicity: basis for the selection of oat varieties with no toxicity in coeliac disease », Gut, vol. 60, no First Online,‎ février 2011, p. 915–22 (PMID 21317420, PMCID 3112367, DOI 10.1136/gut.2010.225268, lire en ligne)
  18. (en) SMITH RB, SPRINZ H, CROSBY WH, SULLIVAN BH, « Peroral small bowel mucosal biopsy », Am. J. Med., vol. 25, no 3,‎ septembre 1958, p. 391–4 (PMID 13571252, DOI 10.1016/0002-9343(58)90077-9, lire en ligne)
  19. (en) Garsed K, Scott BB, « Can oats be taken in a gluten-free diet? A systematic review », Scand. J. Gastroenterol., vol. 42, no 2,‎ février 2007, p. 171–8 (PMID 17327936, DOI 10.1080/00365520600863944)
  20. American Dietetic Association. Nutrition Care Manual: Celiac Disease. Available at: http://www.nutritioncaremanual.org. Accessed December 15, 2004.
  21. (en) Thompson T, « Gluten contamination of commercial oat products in the United States », N. Engl. J. Med., vol. 351, no 19,‎ novembre 2004, p. 2021–2 (PMID 15525734, DOI 10.1056/NEJM200411043511924)
  22. (en) Hernando A, Mujico JR, Mena MC, Lombardía M, Méndez E, « Measurement of wheat gluten and barley hordeins in contaminated oats from Europe, the United States and Canada by Sandwich R5 ELISA », Eur J Gastroenterol Hepatol, vol. 20, no 6,‎ juin 2008, p. 545–54 (PMID 18467914, DOI 10.1097/MEG.0b013e3282f46597)

Articles connexes[modifier | modifier le code]