Glutathion-peroxydase
Pour les articles homonymes, voir GPX.
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Sélénium |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La glutathion-peroxydase (GPx) est une sélénoprotéine ayant fonction d'enzyme, formée de quatre sous-unités contenant chacune un atome de sélénium incorporé dans une molécule de sélénocystéine (dans laquelle le soufre du groupement thiol de la cystéine est remplacé par le sélénium). La glutathion-peroxydase est présente dans les liquides extracellulaires et dans les cellules au niveau du cytosol et des mitochondries. Elle assure la transformation des hydroperoxydes organiques, lipidiques notamment, de type ROOH en ROH[1].
Réaction
[modifier | modifier le code]Il va pouvoir lutter contre les radicaux libres qui, s'ils sont en trop grand nombre, vont attaquer et détruire l'ADN. Les plus dangereux sont le peroxyde d'hydrogène (H2O2), l'ion peroxynitrite et les peroxydes organiques. La fonction biochimique de la glutathion-peroxydase est de réduire les hydroperoxydes lipidiques en leurs alcools et de réduire le peroxyde d'hydrogène libre en eau.
La GPx favorise et accélère grandement la réaction suivante :
où GSH représente le monomère réduit du glutathion et GS-SG représente le disulfure de glutathion oxydé.
Ce qui forme finalement un pont entre deux cystéines, appelé pont cystine (ou pont disulfure) et deux molécules d'eau.
Ceci permet de lutter contre les peroxydes organiques :
- 2 GSH + R-OOH → GS-SG + ROH + H2O
ce qui forme finalement un pont cystine, un alcool et une molécule d'eau.
La GPx transforme ainsi une molécule toxique en molécules assimilables (eau ou alcool) et évite l'oxydation anarchique du thiol en sulfinate et sulfonate G-SO3H[2].
La glutathion-réductase permet ensuite la réduction rapide du glutathion oxydé pour compléter le cycle :
- GS–SG + NADPH + H+ → 2 GSH + NADP+
Histoire
[modifier | modifier le code]La glutathion-peroxydase a été découverte en 1957 par Gordon C. Mills[3]. En 1978, la sélénocystéine a été identifiée comme le site catalytique de l'enzyme[4].
Sensibilité aux champs électromagnétiques de très basse fréquence
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Les utilisateurs d'appareils de soudure par points (utilisateurs de plus en plus remplacés par des robots-soudeurs dans l'industrie de la construction métallique, automobile et aéronautique, notamment) sont exposés à des champs magnétiques d'extrême basse fréquence (3-30 Hz). Des études ont cherché à déterminer si cela les exposait à des problèmes spécifiques de santé au travail. Selon des données disponibles en 2009, elles n'observent pas de diminution du taux d'antioxydant sanguin[5][réf. à confirmer], mais — à l'intérieur de leurs globules rouges — le taux de glutathion-peroxydase, ou GPX, chute de 12,3 % et l'on a également constaté qu'au sein des globules rouges, le taux de superoxyde-dismutase chute davantage : de 22 %[5][réf. à confirmer]. Une corrélation[Combien ?] est également observée avec l'intensité du champ magnétique[5][réf. à confirmer]. Ce type de champ électromagnétique désigné par l'acronyme "ELF-MF" (extremely low frequency magnetic field) pourrait donc dégrader l'activité antioxydante des globules rouges et agir comme un stress oxydant (même aux niveaux d'exposition maximum recommandés)[5][réf. à confirmer].
Références
[modifier | modifier le code]- ↑ Voir Carence alimentaire en sélénium
- ↑ en:Thiol#Redox L'eau oxygénée oxyde spontanément les thiols en sulfonate
- ↑ Mills, G. Journal of Biological Chemistry 229:189-97.1957.
- ↑ John W. Forstrom, Jack J. Zakowski et Al L. Tappel, « Identification of the catalytic site of rat liver glutathione peroxidase as selenocysteine », Biochemistry, vol. 17, no 13, , p. 2639–2644 (ISSN 0006-2960, DOI 10.1021/bi00606a028, lire en ligne, consulté le )
- 1 2 3 4 Akbar Sharifian, Marjan Gharavi, Parvin Pasalar et Omid Aminian, « Effect of extremely low frequency magnetic field on antioxidant activity in plasma and red blood cells in spot welders », International Archives of Occupational and Environmental Health, vol. 82, no 2, , p. 259–266 (ISSN 1432-1246, PMID 18504600, DOI 10.1007/s00420-008-0332-2, lire en ligne, consulté le )[réf. à confirmer]
