Facteur d'élongation
| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
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Les facteurs d'élongation sont une famille d'enzymes qui interviennent dans la biosynthèse des protéines lors de l'ajout d'acides aminés à l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique naissante. Leur rôle est de faciliter l'élongation[2].
Il s'agit d'une famille de protéines GTPase qui catalysent l'hydrolyse d'une molécule de GTP en GDP et phosphate, réaction dont la variation d'enthalpie libre actionne cette protéine motrice pour mouvoir l'ARN messager et l'ARN de transfert sur les ribosomes lors de l'élongation de la chaîne naissante au cours de la traduction de l'ARN messager en protéine :
- GTP + H2O GDP + phosphate :
- transfert de la chaîne naissante du peptidyl-ARNt au site P vers l'aminoacyl-ARNt au site A avec établissement d'une liaison peptidique ;
- translocation de l'ARNt du site P vers le site E et du peptidyl-ARNt du site A vers le site P avec déplacement simultané de l'ARN messager de trois nucléotides par rapport au ribosome[3].
Les facteurs d'élongation forment un ensemble de protéines intervenant dans la biosynthèse des protéines aussi bien chez les procaryotes que chez les eucaryotes.
Procaryotes[modifier | modifier le code]
Au sein du complexe du facteur d'initiation, c'est l'IF-2b (98 kDa) qui, chez les procaryotes, se lie au GTP et l'hydrolyse. Lors de l'élongation, l'hydrolyse du GTP est catalysée entre autres par l'EF-Tu (43 kDa) du facteur de transfert et l'EF-G (77 kDa)
L'EF-Tu et l'eEF-1α catalysent la liaison de l'aminoacyl-ARNt au site ribosomique A, tandis que l'EF-G et l'eEF-2 catalysent la translocation du peptidyl-ARNt du site A vers le site P du ribosome.
Eucaryotes[modifier | modifier le code]
C'est l'eIF-2 (105 kDa) qui se lie au GTP chez les eucaryotes. Lors de l'élongation, les protéines qui hydrolysent le GTP sont notamment les facteurs d'élongation eEF-1α (53 kDa) et EF-2 (70-110 kDa)
Homologies entre les facteurs d’élongation[modifier | modifier le code]
Bactériens Eucaryotiques/Archéens Fonction
EF-Tu eEF-1A(α) permet l’entrée de l’ aminoacyl-ARNt dans un site libre du ribosome.
EF-Ts eEF-1B(βγ) sert de facteur d’échange de nucléotides de Guanine pour EF-Tu, catalysant la libération de GDP par EF-Tu.
EF-G eEF-2 catalyse la translocation de l’ARNt et de l’ARNm le long du ribosome à la fin de chaque cycle d’élongation
des polypeptides. Provoque de grands changements de conformation.
EF-P eIF-5A stimule éventuellement la formation de liaisons peptidiques et résout les "décrochages".
EF-4 (Aucun) Relecture
Notez que eIF5A, l’homologue archéen et eucaryotique de l’EF-P bactérien, a été classé tout d’abord comme facteur d’initiation, mais est maintenant considéré comme un facteur d’élongation.
En plus de leur machinerie cytoplasmique, les mitochondries et les (chloro)plastes eucaryotiques ont leur propre machinerie traductionnelle. Chacune de ces organites possède son propre ensemble de facteurs d’élongation de type bactérien. Chez l’Homme, ils comprennent TUFM, TSFM, GFM1, GFM2, GUF1 ; le facteur de libération nominal MTRFR peut également jouer un rôle dans l’élongation des polypeptides mitochondriaux. Chez les bactéries, le sélénocystéinyl-ARNt nécessite un facteur d’élongation spécifique, SelB (P14081) lié à EF-Tu. Quelques homologues se trouvent également dans les archées, mais leurs fonctions sont encore inconnues à ce jour.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) David Goodsell, « Elongation Factors » [PDF], sur Protein Data Bank, (consulté le )
- (en) Hartwell, Leland,, Fischer, Janice A., et Hood, Leroy E.,, Genetics : from genes to genomes, New York, McGraw-Hill Education, , 848 p. (ISBN 978-1-259-70090-3 et 1259700909, OCLC 988864573, lire en ligne)
- (en) Marina V. Rodnina, Andreas Savelsbergh, Vladimir I. Katunin et Wolfgang Wintermeyer, « Hydrolysis of GTP by elongation factor G drives tRNA movement on the ribosome », Nature, vol. 385, no 6611, , p. 37-41 (PMID 8985244, DOI 10.1038/385037a0, Bibcode 1997Natur.385...37R, lire en ligne)
- (en) T.V. Kurzchalia, U.-A. Bommer, G.T. Babkina et G.G. Karpova, « GTP interacts with the γ-subunit of eukaryotic initiation factor eIF-2 », FEBS Letters, vol. 175, no 2, , p. 313-316 (PMID 6566615, DOI 10.1016/0014-5793(84)80758-9, lire en ligne)
- (en) Lev L. Kisselev et Lyudmila Yu. Frolova, « Termination of translation in eukaryotes », Biochemistry and Cell Biology, vol. 73, nos 11-12, , p. 1079-1086 (PMID 8722024, DOI 10.1139/o95-116, lire en ligne)
- (en) David V. Freistroffer, Michael Yu. Pavlov, Jane MacDougall, Richard H. Buckingham et Måns Ehrenberg, « Release factor RF3 in E.coli accelerates the dissociation of release factors RF1 and RF2 from the ribosome in a GTP-dependent manner », The EMBO Journal, vol. 16, no 13, , p. 4126–4133 (PMID 9233821, PMCID 1170035, DOI 10.1093/emboj/16.13.4126, lire en ligne)
- (en) I. M. Krab et A. Parmeggiani, « EF-Tu, a GTPase odyssey. », Biochimica et Biophysica Acta, vol. 1443, nos 1-2, , p. 1-22 (PMID 9838020)
