EF-G
| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La protéine EF-G est un facteur d'élongation de procaryotes autrefois appelé translocase. Il s'agit d'une GTPase qui agit en provoquant le transfert du peptidyl-ARN de transfert (ARNt) du site A (pour Acide aminé) sur la sous-unité ribosomique 30S vers une position intermédiaire avec le site P (pour Peptide) sur la sous-unité ribosomique 50S, tandis que l'ARNt qui occupait ce site est poussé vers une position intermédiaire avec le site E (pour Exit en anglais). L'hydrolyse du GTP en GDP et phosphate induit un changement conformationnel à travers la protéine EF-G qui pousse le peptidyl-ARNt dans le site P et l'autre ARNt dans le site E, ce qui le libère du ribosome, ce qui a pour effet de décaler l'ARN messager de trois nucléotides puisqu'il demeure lié au peptidyl-ARNt. De ce fait, le site A est libre pour accueillir un nouvel aminoacyl-ARNt en face du codon adjacent au précédent.
La protéine EF-G est généralement inhibée par l'acide fusidique, mais des résistances sont apparues[1],[2].
L'homologue de EF-G chez les eucaryotes est eEF2.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Mirjana Macvanin et Diarmaid Hughes, « Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics », FEMS Microbiology Letters, vol. 247, no 2, , p. 215-220 (PMID 15935566, DOI 10.1016/j.femsle.2005.05.007, lire en ligne)
- (en) Mirjana Macvanin, Urban Johanson, Måns Ehrenberg et Diarmaid Hughes, « Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp », Molecular Microbiology, vol. 37, no 1, , p. 98-107 (PMID 10931308, DOI 10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x, lire en ligne)
