Discussion:Protéomique
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 Tâches à accomplir pour Protéomique
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cette article est en cours de développement
je suis pas sure que le plan est le plus pratiques... je teste. Donnez vos avis ! J'ai notement du mal a concilier dans un meme plan l'aspect technique/technologique de la protéomique et l'aspect science. Je pense pas que les séparer soit une bonne solution. Je vais travailler a partir de ce plan, on verra ce que ca donne
Si vous avez des références en français, ca serait bien (j'en ai beaucoup trop en anglais mais peu en francais)
Je me demande si cet article ne va pas etre trop lourd. il faudra peut etre le fractionner.
De plus, ca serait bien d'aborder des aspects moins techniques : historique (étapes clés du développement de la protéomique), place dans la recherche française et internationnale, objectifs/débouchés de la protéomique, prespective future de protéomique...
Je peux filer un coup de main. Michel Caron Laboratoire de Biochimie des Protéines et Protéomique / Protein Biochemistry and Proteomics Laboratory CNRS UMR 7033 (BioMoCeti) UFR SMBH Leonard de Vinci Université Paris 13 74, rue Marcel Cachin 93017 Bobigny cedex France http://www-smbh.univ-paris13.fr/lbtp/index.htm e-mail: rm_caron@smbh.univ-paris13.fr, caron_prot@yahoo.fr
Bonjour, je suis d'accord avec vous l'article est un peu lourd. Le sujet est très vaste, croyez vous que c'est une bonne idée de diviser le sujet ? Il me semble aussi que seul le MALDI-TOF est mentionné dans l'article (Q-TOF, Q-Trap et l'Orbitrap etc ne le sont pas ?)et il n'y pas de mention du 2D LC. De plus, je ne sais pas si c'est nécessaire d'introduire un aussi grand niveau de détails dans la section électrophorèse bidimensionnelle, peut-être cela serait plus approprié dans l'article électrophorèse? Je trouve que l'introduction est bien construite, je sais que c'est beaucoup de boulot :) Bonne chance et si vous avez besoin d'un coup de main, n'hésitez pas à me contacter.Amicalement. --Gourgane (d) 29 août 2008 à 07:21 (CEST)
Les techniques générales de protéomiques[modifier le code]
Séparation des protéines[modifier le code]
Electrophorèse[modifier le code]
migration des protéines dans un gel d'agarose ou de polyacrylamide, sous l'influence d'une courant électrique. séparation en fonction des conditions : poids moléculaires, point isoélectrique...
1D[modifier le code]
dépot échantillon protéine sur bord du gel. Migration dans 1 dimension
IsoElectroFocalisation[modifier le code]
gel avec gradient de pH, migration jusqu'au pH correspondant au point isoélectrique (pH pour lequel les charges + des protéines compensent les charges -, compléter en expliquant la protonation des protéines en fonction du pH)
SDS-PAGE[modifier le code]
SDS denature et déploie les protéines, "masque" la charge propre des protéines, donne charge - proportionnelle à longueur/masse (séparation en fonction des charges ou de l'encombrement ? a verifier)
2D[modifier le code]
Gel de polyacrylamide. migration première dimension par Isoélectrofocalisation. migration dans seconde dimension par SDS-PAGE. Mettre une image ou photo
Chromatographie[modifier le code]
Une phase mobile et une phase stationnaire. Il existe différents types : chromotographie de partage (solubilité), d'exclusion (taille), d'adsoption en phase normale ou inverse (polarité), échangeuse d'ions (charge électrique), d'affinité (groupe d'atomes).
Réf : (Tswett M. Ber. Dtsch. Chem. Ges., (1906) 24, 316).
Purification et concentration des protéines[modifier le code]
Dialyse[modifier le code]
permet de dessaler, de changer de tampon
- avantage :
- inconvenient :
Lyophilisation[modifier le code]
permet de concentrer, de changer de tampon
- Avantage :
- Inconvenient : concentre aussi les sels
Révélation des protéines[modifier le code]
colorations[modifier le code]
argentique[modifier le code]
coloration à l'argent, modifié shevchenko, décoloration
au bleu[modifier le code]
fluorescence[modifier le code]
chemioluminescence[modifier le code]
radiomarquage[modifier le code]
L'identification des protéines[modifier le code]
Différentes techniques permettent d'identifier des protéines. Elles ont en commun de permettre de rassembler des informations sur les propriétés physiques et chimiques des protéines, sur les fragements produis après digestion enzymatique ou chimique ou sur leurs séquences partielles ou totales.
Ces données collectées sont comparées aux différentes banques de données disponnibles en ligne par l'intermédiaire de logiciels spécifiques.
Technique du "fingerprinting"[modifier le code]
Techniques par digestion enzymatique (souvent par la trypsine). Produit des fragements de taille spécifique de la protéine. Mesure de la masse des fragments par spectrométie de masseComparaison par le logiciel Mascot par exemple.
Microséquençage[modifier le code]
Fragmentation de peptide par MS/MS, coupe au niveau des liaisons peptidiques. Comparaison avec les banques de données
Séquençage[modifier le code]
Par methode de