Association française de cristallographie

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L’Association française de cristallographie (AFC) est une société savante qui rassemble les physiciens, chimistes et biologistes qui utilisent les cristaux et la cristallographie pour leurs recherches ou développent des méthodes en cristallographie[1]. Issue à l’origine de la Société minéralogique de France, l’AFC a été créée en 1953. Aujourd’hui, ses principales missions sont de promouvoir l’échange de savoirs et les interactions entre les cristallographes francophones de toutes disciplines, notamment par l’organisation de colloques thématiques ou interdisciplinaires et des actions d’enseignement et de formation. À l’occasion de ses colloques, l'AFC attribue un prix de thèse qui se décline en trois mentions : biologie, chimie et physique.

Au niveau international, l’AFC désigne les membres du Comité national de cristallographie auprès du Comité français des unions scientifiques internationales (COFUSI), qui représente la France auprès de l’International Council for Science (ICSU) dont le siège et la présidence actuelle sont en France. Le Comité National de Cristallographie représente la France auprès de l’Union internationale de cristallographie.

L'AFC est actuellement présidée par Philippe Guionneau, professeur à l'Institut de Chimie et de la Matière Condensée de Bordeaux à Pessac.


Anciens présidents:

René Guinebretière (2013-2016)

Jacqueline Cherfils (2011-2013)

Jean-Claude Daran (2008-2010)

Jean-Louis Hodeau (2005-2007)

Claude Lecomte (1995-2000)

Jean Meinnel (1981-1983)


L’AFC au carrefour des disciplines[modifier | modifier le code]

La cristallographie étudie à l’échelle atomique les cristaux. Ces cristaux peuvent être composés d'atomes, ions, molécules organiques ou macromolécules biologiques, mais il peut aussi s’agir d’objets quasi-cristallins tels que ceux qui intéressent les physiciens des matériaux. Les méthodes expérimentales, l’instrumentation et les domaines de recherche de la cristallographie relèvent ainsi de la physique, de la chimie et de la biologie, mais aussi des mathématiques qui jouent un rôle essentiel dans les méthodes de détermination structurale. La cristallographie est ainsi l’un des plus beaux exemples d’interdisciplinarité scientifique. Aujourd’hui, elle continue à relever de nombreux défis au carrefour de ces disciplines.

L’analyse structurale en chimie a été à l’origine un moteur du développement de la cristallographie. La cristallographie chimique est aujourd’hui implantée dans tous les laboratoires de chimie organique ou inorganique. C'est un outil indispensable pour caractériser la structure de molécules originales et pour comprendre la relation entre la structure, la réactivité et les propriétés physiques (électriques, magnétiques, optiques…) de ces molécules. Les développements en instrumentation (détecteurs, …) et en méthodologie (charge-flipping, densité de charge…) se combinent pour décrire les structures de façon de plus en plus fine, intégrer des informations issues d’autres approches structurales et physico-chimiques, et renforcer le lien entre théorie (modélisation) et expériences. Une tendance actuelle, que l’on retrouve en physique, va également vers l’étude d’objets qui ne sont pas strictement périodiques, comme illustré par les nouveaux formalismes de structures modulées incommensurables. Le prix Nobel de Chime 2011 a ainsi été attribué à Daniel Shechtman pour sa découverte des quasi-cristaux dans les années 90.

Cette évolution de la cristallographie vers l’étude de systèmes non parfaitement périodiques est présente également en physique. Les recherches de cristallographie en physique portent largement sur l’étude des matériaux dans leurs conditions d’environnement ou dans leur mise en forme. Elles incluent notamment les applications de diffraction de surface (couches minces, multicouches, surfaces), l’étude fine des transitions structurales, l’étude des caractéristiques microstructurales (textures, fautes, perfection cristalline). Comme en chimie, l’association de plusieurs méthodes expérimentales est de plus en plus souvent pertinente (diffraction, spectroscopies, tomographie). L’étude de nano-objets, et notamment celle de leur formation in situ, constitue un nouveau tournant en pleine expansion au sein de la communauté des cristallographes. En termes de méthodes, il faut souligner le développement de nouvelles méthodes structurales qui visent à exploiter des complexités telles que la diffusion anomale/résonante, la diffusion diffuse ou la diffusion cohérente, non en les évacuant comme termes correctifs, mais comme des données complémentaires permettant d’aller plus loin que la diffraction. Ces progrès méthodologiques issus des problématiques de la physique pourraient trouver d’autres applications en chimie comme en biologie.

Dans le domaine de la biologie structurale, les nouveaux défis portent notamment sur l’étude d’assemblages de protéines de très grande taille et de protéines membranaires. Il s’agit probablement des plus grands objets moléculaires analysés en cristallographie, souvent fragiles, et capables d’importants réarrangements structuraux qui leur permettent de réaliser leur fonction biologique. Pour reconstituer ce film structural à l’échelle atomique, les principaux développements se situent chez les biochimistes, qui vont reconstituer ces assemblages in vitro et inventer des méthodes pour les piéger dans des conformations spécifiques au sein des cristaux, en termes d’instrumentation synchrotron et de stratégies de collecte optimisées pour la diffraction de ces cristaux particulièrement fragiles et au faible pouvoir diffractant, et de nouvelles méthodologies mathématiques et physiques pour exploiter toute l’information plutôt que de la contourner par des termes correctifs. Comme en chimie et en physique, le domaine se caractérise également par une intégration de plus en plus forte avec d’autres méthodes structurales qui ne nécessitent pas que l'échantillon soit à l'état cristallin, telles que la cryo-microscopie électronique, le SAXS et la RMN. La structure cristalline du ribosome, une gigantesque usine biologique composée de protéines et d’ARN qui préside à la synthèse des protéine, ou celle de récepteurs à 7 hélices transmembranaires couplés au protéines G, sont de magnifiques exemples de ces nouvelles avancées. Trois cristallographes (V. Ramakrishnan, T.A. Steitz et A. Yonath) ont reçu le prix Nobel de Chimie en 2009 pour avoir résolu la structure du ribosome[2]. Le prix Nobel de Chimie 2012 a été attribué à B. Kobilka pour la structure cristallographique d'un récepteur transmembranaire couplé aux protéines G capturé en complexe avec la protéine G intracellulaire publiée en 2011, prix partagé avec R. Lefkowitz pour la découverte de ces récepteurs.

2014 Année Internationale de la Cristallographie[modifier | modifier le code]

Les Nations Unies ont décidé en assemblée générale, le 3 juillet 2012, de proclamer 2014 Année Internationale de la Cristallographie (IYCr 2014). La cérémonie d'ouverture aura lieu les 20 et 21 janvier 2014 au siège de l’UNESCO à Paris. En France, des évènements pour le grand public, des expositions, conférences ... se succèderont tout au long de l'année 2014.

L’AFC et le grand public[modifier | modifier le code]

L’AFC a édité un catalogue 200 ans de Cristallographie en France à l’occasion du XVe Congrès de l'Union internationale de cristallographie, organisé par la France en 1990. Ce catalogue brosse le portrait des cristallographes français de la cristallographie qui ont marqué l'histoire de la cristallographie depuis le XVIIIe siècle :

Plus récemment, c’est en partenariat avec le musée de la ville de Grenoble que l’AFC a organisé en 2009 une exposition sur le cristal qui retrace l’histoire de la cristallographie et illustre ses multiples facettes[3].


Notes et références[modifier | modifier le code]

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Références bibliographiques[modifier | modifier le code]

  • (en) Brian T. Wimberly, Ditlev E. Brodersen, William M. Clemons, Jr, Robert J. Morgan-Warren, Andrew P. Carter, Clemens Vonrhein, Thomas Hartsch et V. Ramakrishnan2, « Structure of the 30S ribosomal subunit », Nature, vol. 407,‎ , p. 327-339 (DOI 10.1038/35030006)
  • (en) Nenad Ban, Poul Nissen, Jeffrey Hansen, Peter B. Moore et Thomas A. Steitz, « The Complete Atomic Structure of the Large Ribosomal Subunit at 2.4 Å Resolution », Science, vol. 289, no 5481,‎ , p. 905-920 (DOI 10.1126/science.289.5481.905)
  • (en) Daniel M. Rosenbaum, Vadim Cherezov, Michael A. Hanson, Søren G. F. Rasmussen, Foon Sun Thian, Tong Sun Kobilka, Hee-Jung Choi, Xiao-Jie Yao, William I. Weis, Raymond C. Stevens et Brian K. Kobilka, « GPCR Engineering Yields High-Resolution Structural Insights into β2-Adrenergic Receptor Function », Science, vol. 318, no 5854,‎ , p. 1266-1273 (DOI 10.1126/science.1150609)