Arginase

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L'arginase est une enzyme intervenant dans le cycle de l'urée et catalysant la réaction arginine + H2Oornithine + urée.

Structure[modifier | modifier le code]

Il s'agit d'une métalloenzyme à base de manganèse. Il existe deux isoforme, l'arginase-1 et l'arginase-2. L'arginase-1 est essentiellement hépatique. L'arginase-2 est une enzyme mitochondriale et est retrouvée dans plusieurs organes[1].

Action[modifier | modifier le code]

Outre son intervention dans le cycle de l'urée, elle intervient indirectement dans la synthèse du monoxyde d'azote (NO), l'arginine étant le substrat des deux réactions : en captant cet acide aminé, elle n'alimente plus l'oxyde nitrique synthase dépendant de cette dernière et diminue la synthèse du NO[1]. le NO étant un vasodilatateur synthétisée par la paroi des vaisseaux, l'arginase pourrait ainsi intervenir dans la vaso-réactivité (dysfonction endothéliale).

Régulation[modifier | modifier le code]

Elle est activée par les LDL oxydées[2], en cas de diabète[3] et par l'hypoxie[4].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b Pernow J, Jung C, Arginase as a potential target in the treatment of cardiovascular disease: reversal of arginine steal?, Cardiovasc Res, 2013;98:334-343
  2. Ryoo S, Lemmon CA, Soucy KG et al. Oxidized low-density lipoprotein-dependent endothelial arginase II activation contributes to impaired nitric oxide signaling, Circ Res, 2006;99:951-960
  3. Romero MJ, Platt DH, Tawfik HE et al. Diabetes-induced coronary vascular dysfunction involves increased arginase activity, Circ Res, 2008;102:95-102
  4. Chen B, Calvert AE, Cui H, Nelin LD, Hypoxia promotes human pulmonary artery smooth muscle cell proliferation through induction of arginase, Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol, 2009;297:L1151-L1159