Acide 2,3-bisphosphoglycérique

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Acide 2,3-bisphosphoglycérique
D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg
Structure du 2,3-bisphospho-D-glycérate.
Identification
Nom UICPA Acide 2,3-diphosphonooxypropanoïque
Synonymes

2,3-BPG

No CAS 138-81-8
PubChem 61
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule brute C3H8O10P2  [Isomères]
Masse molaire[1] 266,0371 ± 0,006 g/mol
C 13,54 %, H 3,03 %, O 60,14 %, P 23,29 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

L’acide 2,3-bisphosphoglycérique — ou 2,3-bisphosphoglycérate sous forme déprotonée, abrégée en 2,3-BPG — est un composé organique, isomère de l'acide 1,3-bisphosphoglycérique, un important intermédiaire métabolique de la glycolyse. Il intervient, chez l'Homme, dans la régulation du transport de l'oxygène dans le sang, en stabilisant la forme désoxy de l'hémoglobine. Cette stabilisation diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, permettant sa libération à proximité des tissus cibles.

Il se forme à partir du 1,3-bisphospho-D-glycérate (1,3-BPG) sous l'action de la bisphosphoglycérate mutase, une enzyme spécifique aux érythrocytes et aux cellules du placenta :

1,3-bisphospho-D-glycerate.svg          D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg
1,3-BPG 2,3-bisphospho-D-glycérate
Bisphosphoglycérate mutaseEC 5.4.2.4

Il est ensuite converti en 3-phospho-D-glycérate (3PG) par la bisphosphoglycérate phosphatase :

D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg   + H2O      Pi +   3-phospho-D-glycerate.svg
2,3-bisphospho-D-glycérate 3PG
Bisphosphoglycérate phosphataseEC 3.1.3.13

Il s'agit d'une voie détournée de la glycolyse, court-circuitant l'étape catalysée par la 3-phosphoglycérate kinase. Le 2,3-BPG agit en augmentant la stabilité de la forme désoxy de l'hémoglobine, induisant par conséquent le passage de la forme oxy à la forme désoxy avec libération d'oxygène[2]. C'est donc un régulateur du transport d'oxygène dans le sang, qui rend ce dernier globalement plus efficace et intervient en particulier dans l'adaptation aux altitudes élevées, caractérisées par un taux atmosphérique d'oxygène inférieur à celui du niveau de la mer. Un taux élevé est également retrouvé en cas d'insuffisance cardiaque[3].

L'augmentation du taux de 2,3-BPG est secondaire à l'activation de l'AMPK érythrocytaire, cette dernière induisant une phosphorylation de la bisphosphoglycérate mutase entraînant une production accrue de 2,3-BPG[4].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. G.J. Brewer, « 2,3-BPG and erythrocyte oxygen affinity », Annu Rev Med, vol. 25,‎ , p. 29–38 (résumé)
  3. Bersin RM, Kwasman M, Lau D, Klinski C, Tanaka K, Khorrami P, DeMarco T, Wolfe C, Chatterjee K, « Importance of oxygen-haemoglobin binding to oxygen transport in congestive heart failure », Br Heart J, vol. 70,‎ , p. 443–447 (DOI 10.1136/hrt.70.5.443, lire en ligne)
  4. Liu H, Zhang Y, Wu H et al., « Beneficial role of erythrocyte adenosine A2B receptor–mediated AMP-activated protein kinase activation in high-altitude Hhypoxia », Circulation, vol. 134,‎ , p. 405-421 (lire en ligne)

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]