AMPK
L'AMPK, pour « AMP-activated protein kinase », est une protéine ayant fonction d'enzyme, intervenant dans le métabolisme énergétique.
Structure[modifier | modifier le code]
Cette protéine est formée de trois sous-unités, α, β et γ. Chacune de ces trois sous-unités présentent plusieurs isoformes (α1, α2, β1, β2, γ1, γ2, et γ3), qui sont codées par sept gènes dont certains subissent des épissages alternatifs, aboutissant ainsi à une diversité importante d’hétérotrimères[1].
Rôles[modifier | modifier le code]
L'adénosine monophosphate (AMP) se fixe sur cette enzyme, l'activant et entraînant la phosphorylation de nombreuses autres enzymes, dont le TSC2 et le RPTOR[2], tous deux inhibant la voie du mTOR. Le taux d'AMP étant corrélé avec le statut énergétique de la cellule, l'AMPK est en quelque sorte un senseur énergétique.
Au niveau cardiaque, il est activé par le stress[3] ainsi que par le passage en fibrillation atriale[4].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Stapleton D, « Mammalian AMP-activated Protein Kinase Subfamily », Journal of biological chemistry, , p. 611–614 (lire en ligne)
- (en) Gwinn DM, Shackelford DB, Egan DF et al. « AMPK phosphorylation of raptor mediates a metabolic checkpoint » Mol Cell. 2008;30:214–226.
- (en) Zaha VG, Young LH, « AMP-activated protein kinase regulation and biological actions in the heart » Circ Res. 2012;111:800–814.
- (en) Harada M, Tadevosyan A, Qi X et al. « Atrial fibrillation activate AMP-dependent protein kinase and its regulation of cellular calcium handling: potential role in metabolic adaptation and prevention of progression » J Am Coll Cardiol. 2015;66:47–58.
Voir aussi[modifier | modifier le code]
Bibliographie[modifier | modifier le code]
- (en) Erik A. Richter et Neil B. Ruderman, « AMPK and the biochemistry of exercise: Implications for human health and disease », Biochemical Journal, vol. 418, no 2, , p. 261-275 (ISSN 0264-6021, e-ISSN 1470-8728, PMID 19196246, PMCID PMC2779044, DOI 10.1042/BJ20082055, S2CID 10182482).
