UDP-glucose 4-épimérase

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L'UDP-glucose 4-épimérase, ou UDP-galactose 4-épimérase (GALE), est une épimérase homodimérique présente chez les bactéries, les mycètes, les plantes et les mammifères, qui catalyse la réaction :

UDP-glucose \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} UDP-galactose.

Cette enzyme intervient à l'étape finale de la voie de Leloir[1],[2] de dégradation du galactose. Elle requiert du NAD+ comme cofacteur[3]. Chez l'homme et chez certaines bactéries, cette enzyme est également capable d'agir sur l'UDP-N-acétylglucosamine pour former de l'UDP-N-acétylgalactosamine en présence de NAD+, étape initiale de la biosynthèse de glycoprotéines et de glycolipides[4].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Hazel M. Holden, Ivan Rayment et James B. Thoden, « Structure and Function of Enzymes of the Leloir Pathway for Galactose Metabolism », Journal of the Biological Chemistry, vol. 278, no 45,‎ 7 novembre 2003, p. 43885-43888 (PMID 12923184, DOI 10.1074/jbc.R300025200, lire en ligne)
  2. (en) P. A. Frey, « The Leloir pathway: a mechanistic imperative for three enzymes to change the stereochemical configuration of a single carbon in galactose », FASEB Journal : Official Publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, vol. 10, no 4,‎ mars 1996, p. 461-470 (PMID 8647345, lire en ligne)
  3. (en) Yijeng Liu, Janeen L. Vanhooke et Perry A. Frey, « UDP-Galactose 4-Epimerase:  NAD+ Content and a Charge-Transfer Band Associated with the Substrate-Induced Conformational Transition », Biochemistry, vol. 35, no 23,‎ 11 juin 1996, p. 7615-7620 (PMID 8652544, DOI 10.1021/bi960102v, lire en ligne)
  4. (en) James B. Thoden, Travis M. Wohlers, Judith L. Fridovich-Keil et Hazel M. Holden, « Human UDP-galactose 4-Epimerase – ACCOMMODATION OF UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE WITHIN THE ACTIVE SITE », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 18,‎ 4 mai 2001, p. 15131-15136 (PMID 11279032, DOI 10.1074/jbc.M100220200, lire en ligne)