Tryptophane synthase

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Tryptophane synthase

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Structure de la tryptophane synthase. La sous-unité α est en bleu et la sous-unité β est en vert.

N° EC EC 4.1.2.20
N° CAS 9014-52-2
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 4.1.2.20 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La tryptophane synthase ou tryptophane synthétase est l'enzyme qui catalyse les deux dernières étapes de la biosynthèse du tryptophane, l'un des 20 acides aminés standard entrant dans la composition des protéines. Cette enzyme est présente chez les eubactéries, les archébactéries et certains eucaryotes, en particulier les plantes et les champignons. Elle est absente chez les mammifères, pour lesquels le tryptophane est un acide aminé essentiel.

La tryptophane synthase est une enzyme bi-fonctionnelle, comportant deux sites actifs, portés par deux types de sous-unités différentes. La sous-unité α catalyse la formation d'indole à partir d'indole-3-glycérol phosphate. La sous-unité β catalyse la condensation de l'indole sur la sérine pour former le tryptophane.

Les deux réactions consécutives catalysées par la tryptophane synthase

Voir aussi[modifier | modifier le code]