Thyroperoxydase

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La thyroperoxydase (TPO), également appelée peroxydase thyroïdienne ou thyroïde peroxydase par anglicisme, est une oxydoréductase qui catalyse la première étape de la biosynthèse des hormones thyroïdiennes à partir de la tyrosine, un acide aminé protéinogène[1]. Chez l'Homme, elle est codée par le gène TPO[2]. Son activité est accrue par la thyréostimuline, ou TSH, une hormone sécrétée par l'anté-hypophyse qui stimule l'expression des gènes codant cette enzyme ; elle est inhibée par les thioamides, tels que le propylthiouracile ou le méthimazole[3].

Présente chez tous les chordés, cette enzyme se trouve dans la thyroïde, où elle a pour fonction d'ioder des résidus de tyrosine sur une protéine spécifique, la thyroglobuline, pour y former des résidus de monoiodotyrosine (MIT) et de diiodotyrosine (DIT) :

2L-Tyrosin + 2 I + H2O2 → 23-Iod-L-Tyrosin + 2 H2O + 2 e,
23-Iod-L-Tyrosin + 2 I + H2O2 → 23,5-Diiod-L-Tyrosin + 2 H2O + 2 e.

Plus précisément, les anions iodure I passent dans la colloïde à travers la membrane apicale des cellules du follicule thyroïdien à l'aide de la pendrine, puis sont oxydés en diiode I2 par la thyroperoxydase, et c'est la molécule I2 qui réagit spontanément avec les résidus tyrosine de la thyroglobuline, sans intervention directe de l'enzyme[4].

Pathologie[modifier | modifier le code]

La thyroperoxydase est assez souvent identifiée comme épitope par des auto-anticorps caractéristiques de maladies auto-immunes thyroïdiennes. Ainsi, les anticorps anti-TPO sont impliqués dans la thyroïdite d'Hashimoto.

Usage diagnostique[modifier | modifier le code]

En immunohistochimie, l'expression de la TPO est éteinte dans le carcinome papillaire de la thyroïde[5].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Jean Ruf et Pierre Carayon, « Structural and functional aspects of thyroid peroxidase », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 445, no 2,‎ 15 janvier 2006, p. 269–277 (lire en ligne) DOI:10.1016/j.abb.2005.06.023 PMID : 16098474
  2. (en) S. Kimura, T. Kotani, O. W. McBride, K. Umeki, K. Hirai, T. Nakayama et S. Ohtaki, « Human thyroid peroxidase: complete cDNA and protein sequence, chromosome mapping, and identification of two alternately spliced mRNAs », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 84, no 16,‎ 1er août 1987, p. 5555-5559 (lire en ligne) DOI:10.1073/pnas.84.16.5555 PMID : 3475693
  3. (en) AKIO NAGASAKA et HIROYOSHI HIDAKA, « Effect of Antithyroid Agents 6-Propyl-2-Thiouracil and l-Methyl-2-Mercaptoimidazole on Human Thyroid Iodide Peroxidase », Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism, vol. 43, no 1,‎ 1er juillet 1876, p. 152-158 (lire en ligne) DOI:10.1210/jcem-43-1-152
  4. (en) Jack Kessler, Christian Obinger et Geoff Eales, « Factors Influencing the Study of Peroxidase-Generated Iodine Species and Implications for Thyroglobulin Synthesis », Thyroid, vol. 18, no 7,‎ 16 juillet 2008, p. 769-774 (lire en ligne) DOI:10.1089/thy.2007.0310 PMID : 18631006
  5. (en) Tanaka T, Umeki K, Yamamoto I, Sugiyama S, Noguchi S, Ohtaki S, « Immunohistochemical loss of thyroid peroxidase in papillary thyroid carcinoma: strong suppression of peroxidase gene expression », J Pathol, vol. 179, no 1,‎ 1996, p. 89-94. (lien PubMed?) modifier