Récepteur métabotrope

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Les récepteurs métabotropes sont des protéines membranaires qui en réponse à l'action d'un ligand changent leur conformation et activent une cascade d'événements intracellulaires. En général, les récepteurs métabotropes sont couplés à des molécules associées à la membrane appelées protéines G trimériques. L'activation du récepteur entraîne la dissociation de la protéine G qui va alors interagir directement avec un canal ionique ou bien déclencher une cascade de signalisation intracellulaire impliquant différentes protéines effectrices. Contrairement aux récepteurs ionotropes, les récepteurs métabotropes ne contiennent pas de canaux ioniques.

Longtemps considérés comme spécifiques des animaux, ces récepteurs ont également été identifiés chez les plantes.

Structure[modifier | modifier le code]

Ces protéines sont composées d'une chaîne à 7 domaines transmembranaires. L'extrémité aminoterminale est extracellulaire et constitue avec les boucles extracellulaires le domaine de liaison au ligand. L'extrémité carboxyterminale est cytosolique et est souvent impliquée dans la régulation du trafic, au gré des modifications posttraductionnelles (palmitoylation, phosphorylation, etc.).

Certains de ces récepteurs, sinon tous, sont présents sous forme d'homo-oligomères ou d'hétéro-oligomères avec d'autres récepteurs métabotropes.

Classification et exemples[modifier | modifier le code]

On connaît de nombreuses familles de récepteurs métabotropes. Elles sont classées en fonction du ligand qui active le récepteur mais aussi en fonction de la taille du domaine extracellulaire. On distingue entre autres :

Articles connexes[modifier | modifier le code]