Protéine précurseur de l'amyloïde

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Structure (PDB) de la protéine précurseur de l'amyloïde.

La protéine précurseur de l'amyloïde (APP en anglais pour amyloid precursor protein) est une protéine transmembranaire qui peut subir plusieurs clivages par des sécrétases et donner lieu à différents peptides. Certains peptides sont secrétés et peuvent engendrer une activation de transcription. D'autres sont à l'origine de la formation des plaques amyloïdes que l'on retrouve dans le cerveau des patients atteints de la maladie d'Alzheimer.

Trois sécrétases (α, β, γ) peuvent cliver la protéine précurseur de l'amyloïde. Lorsque le premier clivage est réalisé par l'α-sécrétase, alors les peptides obtenus, sAPPα et C83, sont des facteurs de transcription.

Lorsque le premier clivage de la protéine précurseur de l'amyloïde est opéré par la β-sécrétase, les peptides sAPPβ et C99 sont libérés. C99 peut à son tour être clivé, cette fois par l'enzyme γ-sécrétase. Le peptide bêta-amyloïde est ainsi libéré, et va s'agglutiner à d'autres peptides bêta-amyloïdes, conduisant à la formation des plaques amyloïdes.

Article connexe[modifier | modifier le code]