Protéine antigel

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Structure beta-hélicoïdale de la protéine angigel produite par le coléoptère (Tenebrio molitor)[1]. À une température négative proche de zéro, cette protéine préserve son hémolymphe du gel.

Les protéines antigel correspondent à une classe de polypeptides naturellement produites par certaines espèces de vertébrés à sang froid, de plantes, de fungis et de bactéries et qui leur permettent d'être congelés sans mourir et/ou de vivre activement dans des environnement très froids (jusqu'à des températures légèrement inférieures à °C dans l'eau de mer par exemple)[2].

Elles sont souvent nommées AFPs (de l'anglais : Antifreeze proteins).

Principe[modifier | modifier le code]

Ces protéines se lient aux petits cristaux de glace en formation et en inhibent la croissance et la recristallisation en glace qui, autrement, serait fatale[2]. Les sels dissous jouent également un rôle important dans l'efficacité in vivo de ces protéines[3].

Chez les mammifères ?[modifier | modifier le code]

De nombreux indices laissent penser qu'une telle protéine puisse interagir avec les membranes de cellules de mammifères pour les protéger des dégâts normalement occasionnés par le froid. Elle joue donc un effet important dans l'acclimatation au froid[4].

Génomique[modifier | modifier le code]

Les peptides antigel produites par un poisson vivant dans les eaux très froides de l'atlantique Nord-Ouest (Zoarces americanus) ont été identifiées au milieu des années 1980[5],[6], puis en 1988 les gènes impliqués dans la production d'une résistance au froid ont été également identifiés[7] et depuis utilisé dans une construction génétique qui a servi à créer un poisson transgénique, saumon à croissance accélérée, créé par la société Aqua Bounty Technologies et dont le nom commercial est AquAdvantage[8] pour lequel une demande d'autorisation de mise sur le marché est étudiée par l'EPA aux États-Unis (1992/1993).

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) M.E. Daley, L. Spyracopoulos, Z. Jia, P.L. Davies, B.D. Sykes, « Structure and dynamics of a beta-helical antifreeze protein », Biochemistry, vol. 41, no 17,‎ avril 2002, p. 5515–25 (PMID 11969412, DOI 10.1021/bi0121252)
  2. a et b (en) Fishy Proteins, Pittsburgh Supercomputing Center
  3. R.P. Evans, R.S. Hobbs, S.V. Goddard, G.L. Fletcher, « The importance of dissolved salts to the in vivo efficacy of antifreeze proteins » ; Comparative Biochemistry And Physiology A-molecular & Integrative Physiology, no 148 (3), 2007, pages 556-561
  4. (en) G.L. Fletcher, C.L. Hew, P.L. Davies, « Antifreeze proteins of teleost fishes », Annu. Rev. Physiol., no 63, 2001, pages 359-390
  5. G.L. Fletcher, M.H. Kao, R.M. Fourney, « Antifreeze peptides confer freezing resistance to fish », Canadian Journal of Zoology, no 64 (9), 1986, pages 1897-1901
  6. Biographie de Garth Fletcher, et publications
  7. C.L. Hew, N.C. Wang, S. Joshi, G.L. Fletcher, G.K. Scott, P.H. Hayes, B. Buettner, P.L. Davies, « Multiple genes provide the basis for antifreeze protein diversity and dosage in the ocean pout, Macrozoarces americanus », Journal of Biological Chemistry, no 263 (24), 1988, pages 12049-1205
  8. Investing Businessweek, "AquaBounty Technologies Company Overview, Bloomberg Businessweek, 2011, consulté le 18 mars 2011

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • (en) R.S. Hobbs, G.L. Fletcher, « Tissue specific expression of antifreeze protein and growth hormone transgenes driven by the ocean pout (Macrozoarces americanus) antifreeze protein OP5a gene promoter in Atlantic salmon (Salmo salar) », Transgenic Research no 17 (1), 1998, pages 33-45.