Pompe sodium-potassium

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Scheme sodium-potassium pump-en.svg

La pompe sodium-potassium ou Na+-K+ ATPase est une protéine transmembranaire dont l'activité enzymatique utilise l'énergie issue de la dégradation de l'ATP en ADP et phosphate inorganique pour transporter des ions potassium et sodium contre leur gradient de concentration. Elle joue un rôle dans le maintien du potentiel de repos des cellules nerveuses, musculaires et cardiaques. La pompe permet d'échanger les ions sodium (Na+) issus du milieu intracellulaire avec les ions potassium K+ issus du milieu extracellulaire dans un rapport précis (3 Na+/2 K+). Cette pompe est responsable du rétablissement de l'équilibre initial après un potentiel d'action.

La digoxine et l'ouabaïne ou strophanthine bloquent la pompe sodium. Il existe aussi la digitaline et palytoxine.

Dénominations[modifier | modifier le code]

Son nom est Na+-K+ ATPase. On la désigne parfois comme pompe à sodium car elle a d'abord été caractérisée comme responsable du transport actif de sodium.

Rôle physiologique[modifier | modifier le code]

La pompe sodium joue un rôle essentiel dans le maintien d'un potentiel électrochimique de membrane, lequel constitue la force motrice pour le transport secondaire de molécules "entraînées" à travers des transporteurs membranaires de cotransport, par les ions sodium vers l'intérieur de la cellule, et par les ions potassium vers l'extérieur. Le courant potassique "de fuite" définit quant à lui le potentiel de membrane. Et, dans les cellules excitables, ce potentiel électrochimique permet le déclenchement de potentiel d'action et de potentiel postsynaptique qui sont les éléments unitaires de la signalisation neuronale. Certaines évaluations estiment que l'énergie consommée par les pompes sodium pour maintenir le potentiel électrochimique pendant l'activité des neurones représente la moitié de l'énergie consommée par le cerveau, lequel représente 20 % du métabolisme au repos[1].

Cette pompe permet aussi le maintien du volume de la cellule. Celui-ci dépend de l'hydratation de la cellule.

Structure[modifier | modifier le code]

La pompe sodium est composée de plusieurs sous-unités :

  • la sous-unité \alpha est la sous-unité catalytique. Elle a 10 segments transmembranaires (M1-M10). On en connaît quatre isoformes avec un poids moléculaire réparti de 110 à 113 kDa.
  • la sous-unité \beta aurait plus un rôle d'auxiliaire, pour l'adressage de l'oligomère, la stabilisation de la structure du complexe protéique et participerait à l'hydrolyse de l'ATP. Elle est aussi impliquée dans la liaison de la ouabaïne, l'inhibiteur de la pompe sodium. Elle a un segment transmembranaire, et un poids moléculaire d'environ 60 kDa.
  • la sous-unité \gamma n'est pas essentielle à l'activité de la pompe sodium. Elle n'est pas exprimée dans tous les types cellulaires. Son expression dans des cellules HEK modifie l'affinité de la pompe à l'ATP, et sa présence dans le néphron modifie l'affinité avec les ions sodium et potassium. Il est permis de penser que d'autres sous-unités modifient les propriétés biophysiques de la pompe de la même manière.

Mécanisme catalytique[modifier | modifier le code]

La pompe sodium appartient à la famille des ATPases de type P, qui sont caractérisées par leur capacité à transporter des ions à travers la membrane en utilisant l'énergie de la dégradation d'un ATP. Le mécanisme de transport actif d'ion par les ATPases de type P s'explique par l'alternance de deux états conformationnels et l'existence de plusieurs équilibres d'affinité entre les espèces ioniques, l'ATP et la pompe dans ses deux états.

Cycle de la pompe sodium-potassium. L'ion sodium est figuré en pourpre, l'ion potassium en bleu turquoise. l'ATP est figuré par un hexagone ; le groupement H3PO4 par un carré. L'extérieur de la cellule est vers le haut.
Ce schéma réactionnel est quelque peu dépassé depuis la démonstration d'un nouveau modèle de fonctionnement s'inspirant du modèle des canaux ionique : la pompe étant alors décrite comme un canal ionique à doubles portes couplées[2].
  1. Dans l'état E1, la pompe a une forte affinité avec l'ATP (Kd = 0,1 à 0,2 µM) et avec Na+ (Kd = 0,19 à 0,26 mM).
  2. La pompe peut alors être phosphorylée par le phosphate \gamma de l'ATP. Trois ions Na+ sont enfermés.
  3. La pompe passe de l'état E1 à l'état E2. Elle perd sa forte affinité pour le sodium (K1/2 = 14 mM) et acquiert une forte affinité pour le potassium (Kd \approx 0,1 mM). Les trois ions Na+ sont relargués dans le milieu extracellulaire,
  4. et 2 ions K+ s'associent à la pompe.
  5. La liaison du potassium provoque une déphosphorylation spontanée de la pompe qui enferme 2 ions K+.
  6. L'ATP intracellulaire facilite le relargage des ions K+, ce qui provoque un passage de l'état E2 à l'état E1. Alors que l'affinité de l'ATP avec la pompe à l'état E2 était très faible (K1/2 = 0,45 mM), elle redevient importante à l'état E1. Le cycle peut recommencer.

Il ne faut pas oublier qu'il s'agit à chaque fois d'équilibre chimique. C'est la juxtaposition de tous ces états parmi une grande population de canaux qui aboutit à un flux net d'ions Na+ vers l'extérieur et d'ions K+ vers l'intérieur.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Simon B. Laughlin, « Energy as a constraint on the coding and processing of sensory information », Current Opinion in Neurobiology, 2001. PMID : 10706288
  2. « Three distinct and sequential steps in the release of sodium ions by the Na+/K+-ATPase », Nature, n° 403, pp. 898-901, 2000. PMID : 11502395

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • Georgios Scheiner-Bobis, « The sodium pump, its molecular properties and mechanisms of ion transport », Eur. J. Biochem., n° 269, pp. 2424-2433, 2002.

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Lien externe[modifier | modifier le code]