Plasmine
Plasmine
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La plasmine est une peptidase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques situées préférentiellement après un résidu de lysine ou un résidu d'arginine. Elle possède à cet égard une plus grande sélectivité que la trypsine.
Cette enzyme intervient en lysant la fibrine dans le processus de fibrinolyse, étape indispensable de la coagulation sanguine. Elle provient de l'activation du plasminogène par l'urokinase et par l'activateur tissulaire du plasminogène.
La génération de plasmine va engendrer la destruction des fibres de fibrines et donner des D-dimères
Le plasminogène est synthétisé par le foie et se retrouve dans le sang.
Pathologies associées[modifier | modifier le code]
Le déficit en plasminogène est une maladie rare faiblement associée à une thrombophilie[2].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Ruby H.P. Law, Tom Caradoc-Davies, Nathan Cowieson, Anita J. Horvath, Adam J. Quek, Joanna Amarante Encarnacao, David Steer, Angus Cowan, Qingwei Zhang, Bernadine G.C. Lu, Robert N. Pike, A. Ian Smith, Paul B. Coughlin et James C. Whisstock, « The X-ray Crystal Structure of Full-Length Human Plasminogen », Cell Reports, vol. 1, no 3, , p. 185-190 (PMID 22832192, DOI 10.1016/j.celrep.2012.02.012, lire en ligne)
- Cat.inist: Déficit en plasminogène et thrombophilie
