Plasmine

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Plasmine

Description de cette image, également commentée ci-après

Structure d'un plasminogène humain complet cristallisé (PDB 4DUR[1])

N° EC EC 3.4.21.7
N° CAS 9001-90-5
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 3.4.21.7 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La plasmine est une peptidase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques situées préférentiellement après un résidus de lysine ou un résidu d'arginine. Elle possède à cet égard une plus grande sélectivité que la trypsine.

Cette enzyme intervient en lysant la fibrine dans le processus de fibrinolyse, étape indispensable de la coagulation sanguine. Elle provient de l'activation du plasminogène par l'urokinase et par l'activateur tissulaire du plasminogène.

(en) Rôle physiologique du plasminogène et de la plasmine.

Le plasminogène est synthétisé par le foie et se retrouve dans le sang.

Pathologies associées[modifier | modifier le code]

Le déficit en plasminogène est une maladie rare faiblement associée à une thrombophilie[2].

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Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Ruby H.P. Law, Tom Caradoc-Davies, Nathan Cowieson, Anita J. Horvath, Adam J. Quek, Joanna Amarante Encarnacao, David Steer, Angus Cowan, Qingwei Zhang, Bernadine G.C. Lu, Robert N. Pike, A. Ian Smith, Paul B. Coughlin et James C. Whisstock, « The X-ray Crystal Structure of Full-Length Human Plasminogen », Cell Reports, vol. 1, no 3,‎ 29 mars 2012, p. 185-190 (liens PubMed? et DOI?, lire en ligne)
  2. Cat.inist: Déficit en plasminogène et thrombophilie