Phénylalanine hydroxylase

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Phénylalanine 4-monooxygénase

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Domaine catalytique de phénylalanine hydroxylase humaine liée à la BH4 (PDB 1KW0[1])

N° EC EC 1.14.16.1
N° CAS 9029-73-6
Cofacteur(s) Fe2+
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 1.14.16.1 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La phénylalanine hydroxylase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

L-phénylalanine + tétrahydrobioptérine + O2 \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} L-tyrosine + 4a-hydroxytétrahydrobioptérine.

La phénylalanine hydroxylase est l'enzyme limitante de la voie métabolique de dégradation de l'excès de phénylalanine. Des mutations de cette enzyme qui en réduisent l'activité sont à l'origine d'une maladie, la phénylcétonurie. Les autres substrats de la réaction sont l'oxygène moléculaire et la tétrahydrobioptérine. Cette dernière fait partie des ptéridines, un groupe de molécules oxydo-réductrices (redox).

La phénylalanine hydroxylase est un tétramère de quatre sous-unités. Chaque sous-unité est à son tour composée de trois domaines : un domaine de régulation, un domaine catalytique et un domaine de tétramérisation. Le premier domaine, composé d'environ 115 acides aminés, est situé à l'extrémité N-terminale de la protéine. Le domaine suivant est le domaine catalytique, composé d'environ 300 acides aminés. Le troisième domaine constitué des acides aminés restants forme une hélice superenroulée qui maintient les quatre sous-unités ensemble. La phénylalanine hydroxylase contient un cation de fer par sous-unité, indispensable à l'activité enzymatique.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Ole Andreas Andersen, Torgeir Flatmark, Edward Hough, « Crystal Structure of the Ternary Complex of the Catalytic Domain of Human Phenylalanine Hydroxylase with Tetrahydrobiopterin and 3-(2-Thienyl)-L-alanine, and its Implications for the Mechanism of Catalysis and Substrate Activation », Journal of Molecular Biology, vol. 320, no 5,‎ 26 juillet 2002, p. 1095-1108 (PMID 12126628, DOI 10.1016/S0022-2836(02)00560-0, lire en ligne)