Phénylalanine hydroxylase

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Représentation de la phénylalanine hydroxylase.

La phénylalanine hydroxylase (PAH) (EC 1.14.16.1) est une enzyme qui catalyse la réaction provoquant l'addition d'un groupement hydroxyle à la fin d'un anneau aromatique à 6 carbones de la phénylalanine, afin qu'elle devienne de la tyrosine. La phénylalanine hydroxylase est l'enzyme limitatrice de vitesse de la voie métabolique dégradant l'excès de phénylalanine. Des mutations de la phénylalanine hydroxylase qui entraînent une activité amoindrie sont la cause d'une maladie, la phénylcétonurie. Les autres substrats de la réaction sont de l'oxygène moléculaire et de la tétrahydrobioptérine. La tétrahydrobioptérine fait partie des ptéridines, un groupe de produits biochimiques oxydo-réducteurs (redox).

La phénylalanine hydroxylase est un tetramère donc composé de quatre sous-unités. Chaque sous-unité est à son tour composée de trois domaines: un domaine de régulation, un domaine catalytique et un domaine de tétramérisation. Le premier domaine, composé d'environ 115 acides aminés est situé à l'extrémité N-terminale de la protéine. Le domaine suivant est le domaine catalytique composé d'environ 300 acides aminés. Le troisième domaine constitué des acides aminés restants forme une hélice superenroulée qui maintient les quatre sous-unités ensemble. La phénylalanine hydroxylase contient un atome de fer par sous-unité, atome indispensable à l'activité enzymatique.