Méthionine sulfoxyde

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L-méthionine sulfoxyde
L-Methionine sulfoxide.png
Structure de la L-méthionine sulfoxyde
Identification
Nom IUPAC acide (2S)-2-amino-4-méthylsulfinylbutanoïque
Synonymes

sylfoxyde de méthionine
L-méthionine S-oxyde

No CAS 3226-65-1
No EINECS 221-758-0
PubChem 158980
ChEBI 17016
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule brute C5H11NO3S  [Isomères]
Masse molaire[1] 165,211 ± 0,011 g/mol
C 36,35 %, H 6,71 %, N 8,48 %, O 29,05 %, S 19,41 %,
Précautions
SGH[2]
SGH07 : Toxique, irritant, sensibilisant, narcotique
Attention
H319, P305+P351+P338,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

La méthionine sulfoxyde, ou sulfoxyde de méthionine, est un dérivé oxydé de la méthionine, un acide α-aminé protéinogène. Il se forme naturellement par modification post-traductionnelle.

L'oxydation de l'atome de soufre de la méthionine conduit à la formation d'un sulfoxyde ou d'une sulfone. Les acides aminés soufrés cystéine et méthionine sont davantage sujets à l'oxydation que les autres acides aminés[3]. Contrairement à l'oxydation des autres acides aminés, l'oxydation de la méthionine peut être rendue réversible par l'action de certaines enzymes, notamment celles de la famille des méthionine sulfoxyde réductases. Les trois enzymes humaines connues de cette famille sont[3],[4] :

Certaines méthionine sulfoxyde réductases utilisent une thiorédoxine comme cofacteur d'oxydoréduction tandis que d'autres ont recours à une métallothionéine[5].

La concentration de méthionine sulfoxyde dans les tissus augmente avec l'âge, et l'on pense que cette molécule contribuerait au phénomène de vieillissement[6],[7]. Une étude à l'aide de drosophiles transgéniques qui surexpriment les peptide-méthionine sulfoxyde réductases a montré qu'elles ont une durée de vie augmentée[8].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. Fiche Sigma-Aldrich du composé L-Methionine sulfoxide, consultée le 5 juillet 2014.
  3. a et b (en) Byung Cheon Lee, Alexander Dikiy, Hwa-Young Kim et Vadim N. Gladyshev, « Functions and evolution of selenoprotein methionine sulfoxide reductases », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1790, no 11,‎ novembre 2009, p. 1471-1477 (PMID 19406207, PMCID 3062201, DOI 10.1016/j.bbagen.2009.04.014, lire en ligne)
  4. (en) Hwa-Young Kim et Vadim N. Gladyshev, « Methionine Sulfoxide Reduction in Mammals: Characterization of Methionine-R-Sulfoxide Reductases », Molecular Biology of the Cell, vol. 15, no 3,‎ 29 décembre 2003, p. 1055-1064 (PMID 14699060, PMCID 363075, DOI 10.1091/mbc.E03-08-0629, lire en ligne)
  5. (en) Daphna Sagher, David Brunell, J. Fielding Hejtmancik, Marc Kantorow, Nathan Brot et Herbert Weissbach, « Thionein can serve as a reducing agent for the methionine sulfoxide reductases », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 103, no 23,‎ 6 juin 2006, p. 8656-8661 (PMID 16735467, PMCID 1592241, DOI 10.1073/pnas.0602826103, lire en ligne)
  6. (en) Earl R. Stadtman, Holly Van Remmen, Arlan Richardson, Nancy B. Wehr et Rodney L. Levine, « Methionine oxidation and aging », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, vol. 1703, no 2,‎ 17 janvier 2005, p. 135-140 (PMID 15680221, DOI 10.1016/j.bbapap.2004.08.010, lire en ligne)
  7. (en) Reshma Shringarpure et Kelvin J.A. Davies, « Protein turnover by the proteasome in aging and disease », Free Radical Biology and Medicine, vol. 32, no 11,‎ juin 2002, p. 1084-1089 (PMID 12031893, DOI 10.1016/S0891-5849(02)00824-9, lire en ligne)
  8. (en) Hongyu Ruan, Xiang Dong Tang, M.-L. Chen, M. A. Joiner, Guangrong Sun, Nathan Brot, Herbert Weissbach, Stephen H. Heinemann, Linda Iverson, Chun-Fang Wu et Toshinori Hoshi, « High-quality life extension by the enzyme peptide methionine sulfoxide reductase », Proceedings of the National Academy of Science of the United States of America, vol. 99, no 5,‎ 5 mars 2002, p. 2748-2753 (PMID 11867705, PMCID 122419, DOI 10.1073/pnas.032671199, lire en ligne)