Leucine zipper

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Domaine « leucine zipper » fixé à un brin d'ADN ; les leucines sont colorées en rouge, on voit l'interaction de leur radicaux isobutane.

Un domaine leucine zipper (de l'anglais, signifiant littéralement « fermeture éclair à leucine »), ou glissière à leucine, est un type de structure tridimensionnelle trouvée dans certaines protéines, et constituée de deux hélices alpha enroulées en hélice l'une avec l'autre grâce à des résidus leucine : c'est une forme particulière d'hélice de type alpha-kératine, elle-même une structure de type « coiled coil ». Elles servent de domaine de liaison à l'ADN et trouvent par conséquent leur utilité dans des protéines telles que les facteurs de transcription ; l'exemple type est GCN4.

Structure[modifier | modifier le code]

« Vue du dessus » d'un leucine zipper, où les « d » représentent les leucines et les « a » d'autres acides aminés hydrophobes, qui interagissent entre eux, plaçant en parallèle deux hélices alpha.

Articles connexes[modifier | modifier le code]