Hydroxyméthylglutaryl-CoA synthase

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Hydroxyméthylglutaryl-CoA synthase

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Structure d'HMG-CoA synthase I humaine cristallisée (PDB 2P8U).

N° EC EC 2.3.3.10
N° CAS 9027-44-5
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 2.3.3.10 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

L'hydroxyméthylglutaryl-CoA synthase (HMG-CoA synthase, HMGCS) est une transférase de la voie du mévalonate qui catalyse la réaction :

Acetyl-CoA.svg + Acetoacetyl-CoA.svg   + H2O  \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}  CoA-SH +   (S)-3-Hydroxy-3-methylglutaryl-CoA.svg
Acétyl-CoA   Acétoacétyl-CoA   HMG-CoA

Chez les eucaryotes, il en existe deux isozymes différents, l'un cytosolique et l'autre mitochondrial (chez l'Humain, seuls 60,6 % des acides aminés sont communs à ces deux isozymes) :

(en) Réactions de la voie du mévalonate et de biosynthèses liées.

(en) Réactions de la cétogenèse.

Chez les bactéries, les précurseurs des terpénoïdes sont généralement synthétisés à travers une voie métabolique alternative, la voie du méthylérythritol phosphate ; cependant, un certain nombre d'agents infectieux à Gram positif possèdent une voie du mévalonate parallèle à celle des eucaryotes[1],[2].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Calvin N. Steussy, Aaron D. Robison, Alison M. Tetrick, Jeffrey T. Knight, Victor W. Rodwell, Cynthia V. Stauffacher, et Autumn L. Sutherlin, « A Structural Limitation on Enzyme Activity:  The Case of HMG-CoA Synthase », Biochemistry, vol. 45, no 48,‎ 2006, p. 14407-14414 (lire en ligne) DOI:10.1021/bi061505q PMID : 17128980
  2. (en) C. Nicklaus Steussy, Anthony A. Vartia, John W. Burgner, Autumn Sutherlin, Victor W. Rodwell et Cynthia V. Stauffacher, « X-ray Crystal Structures of HMG-CoA Synthase from Enterococcus faecalis and a Complex with Its Second Substrate/Inhibitor Acetoacetyl-CoA », Biochemistry, vol. 44, no 43,‎ 2005, p. 14256-14267 (lire en ligne) DOI:10.1021/bi051487x PMID : 16245942