Human RPA Interacting Protein

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : navigation, rechercher

La human RPA interacting protein (hRIP, Protéine humaine interagissant avec RPA) est une protéine découverte récemment. Sa principale fonction est de transporter la Protéine de Réplication A (RPA, replicative protein A) du cytosol jusqu’au noyau et du noyau au cytosol.

Structure[modifier | modifier le code]

Le gène hRIP se retrouve sur le chromosome humain 17 en position p13. On connait aujourd'hui 6 isoformes possibles de cette protéine, issus de l'épissage alternatif d'un même gène [1]: hRIP alpha, beta, gamma. delta 1, delta 2 et delta 3. Le gène de l’hRIP code l’isoforme a. Cependant, les isoformes a et b sont les plus souvent retrouvés dans le métabolisme cellulaire. L’isoforme a comprend 219 acides aminés. La protéine hRIP est divisée en trois domaines; la partie N-terminale (acides aminés 1 à 45) qui est riche en résidus basiques, la partie centrale (acides aminés 45 à 140) qui est principalement composée d’acides aminés acides et la partie C-terminale (acides aminés 141 à 226), qui contient le domaine putatif du doigt de Zinc. La liaison avec la protéine RPA se fait par le domaine central. Concernant l’isoforme b, celui-ci comprend 172 acides aminés. En pratiquant une électrophorèse sur polyacrylamide les chercheurs ont estimé le poids moléculaire de cet isoforme b aux environs de 45 kDa.

Isoformes[modifier | modifier le code]

Le tableau qui suit présente les différents isoformes de hRIP connus :

Isoforme Exons présents dans l’isoforme Nombres d’acides aminés Paires de base retrouvées sur le gène
a 1 - 2 - 3 - 4 - 5 - 6 - 7 219 a.a. 660 pb
b 1 - 2 - 3 - 4 - 5 - - 7 172 a.a. 519 pb
g 1 - 2 - 3 - 4 - - 6 - 7 145 a.a. 596 pb
d1 1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7
1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7
107 a.a. 548 pb
407 pb
d2 1 - 2 - 3- - - 6 - 7 106 a.a. 484 pb
d3 1 - 2 - 3 - - - - 7 106 a.a. 343 pb

Rôles des isoformes a et b[modifier | modifier le code]

Les isoformes a et b transportent la protéine RPA dans les corps nucléaires PML sous le processus de sumoylation. La microscopie en immunofluorescence a permis de révéler que hRIP a se localise davantage dans le cytoplasme mais est également détectable dans le noyau. Par contre, l’isoforme b est essentiellement nucléaire. La sumoylation est nécessaire pour le transport, via hRIP, de la protéine RPA vers le noyau.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Park, J., Seo, T., Kim, H. et Choe, J. 2005
  • Boisvert F, Hendzel M et Bazett-Jones D.: Promyelocytic Leukemia (PML) Nuclear Bodies Are Protein Structures that Do Not Accumulate RNA The Rockefeller University Press The Journal of Cell Biology, Volume 148, Number 2, January 24, 2000
  • Bernardi R et Pandolfi PP, Structure, dynamics and functions of promyelocytic leukaemia nuclear bodies PMID: 17928811 [PubMed - in process]
  • TG Hofmann*,1 and H Will1 : Body language: the function of PML nuclear bodies in apoptosis regulation Cell Death and Differentiation (2003) Published online 22 August 2003
  • Park J, Seo T, Kim H, et Choe J. : Sumoylation of the Novel Protein hRIP Is Involved in Replication Protein A Deposition in PML Nuclear Bodies MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY, Sept. 2005, p. 8202–8214 Vol. 25, No. 18 2005, American Society for Microbiology

Les images ont été prises à partir de PubMed et sur SABLE protein structure prediction : http://sable.cchmc.org/