Glycogène
| Glycogène | |
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| Identification | |
|---|---|
| No CAS | |
| No ECHA | 100.029.700 |
| No CE | 232-683-8 |
| PubChem | 439177 |
| SMILES | |
| InChI | |
| Apparence | poudre blanche[1] |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | (C6H10O5)n |
| Masse molaire | 106 à 107 g/mol |
| Propriétés physiques | |
| Solubilité | Soluble dans l'eau avec opalescence, insoluble dans l'alcool[1]. |
| Propriétés optiques | |
| Pouvoir rotatoire | [α]D25 +196 à +197° [1] |
| Précautions | |
| SIMDUT[2] | |
Produit non contrôlé |
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| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
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Le glycogène est un glucide complexe polymère du glucose. Il consiste en une chaîne de glucose lié en α (1-4) et est branché en α (1-6) tous les 8 ou 12 résidus. Il est utilisé par les animaux pour stocker de l'énergie et permet de libérer rapidement du glucose (principalement dans le foie et dans les cellules musculaires) au même titre que l'amidon chez les végétaux.
Historique
C'est à Claude Bernard qu'on doit d'abord l'idée de la fonction glycogénique du foie puis dans un deuxième temps l'isolement du glycogène. Cette découverte en 1856 marque une rupture importante avec les conceptions antérieures sur la nutrition. On pensait que seules les plantes pouvaient fabriquer les sucres, ensuite dégradés par les animaux dans un lieu qui restait à déterminer, et dont Lavoisier pensait qu'il était le poumon. C'est en cherchant le lieu de cette dégradation que Claude Bernard constata la présence de sucre à la sortie du foie (dans la veine sus hépatique) et son absence à l'entrée (dans la veine porte). Chez des animaux nourris exclusivement de viande, la présence de sucre persistait à la sortie du foie. Les méthodes de dosage qu'il employait ne lui permettaient pas de retrouver le sucre au-dessous de 0,8 à 1 g par litre, et donc dans la veine porte, ce qui le conduisit à donner une interprétation excessive de ses expériences. On crut longtemps qu'il s'était trompé, et que le foie ne faisait que stocker le sucre sous forme de glycogène, avant de découvrir que la néoglycogénèse était bien le facteur essentiel de la formation du glycogène hépatique[3].
Chimie
Le glycogène est une molécule de la famille des glucides (macromolécule) constituée de nombreuses unités de D-glucose et qui constitue une réserve de glucose stockée dans le foie et dans les muscles. C'est un polymère du glucose de structure arborescente, et de formule chimique .
Chacune des chaînes latérales du glycogène comporte de 10 à 15 unités de glucose, reliées entre elles par des liaisons alpha (1-4). Les chaînes sont reliées entre elles par des liaisons alpha-(1-6).Le glycogène du foie contient ainsi 30 000 unités de glucose.
Son poids moléculaire varie de 1 à 5 × 106 Dalton (Da) selon son origine.
Biosynthèse du glycogène
La glycogénogenèse se réalise en deux étapes. Dans un premier temps, grâce au glycogène synthétase, a lieu la formation des chaînes linéaires, avec des liaisons osidiques de type alpha. Ensuite, l'enzyme branchant (alpha-1,4-D-glucanne)[4] relie entre elles les chaînes.
Rôle biologique
Le foie réalise la glycogénolyse (hydrolyse du glycogène) pour « reformer » du glucose à partir de ses réserves de glycogène. Si celles-ci viennent à s'épuiser (au bout de 12 heures de jeûne chez l'être humain), le foie utilise alors des protéines, du lactate (issus des muscles, entre autres) ou du glycérol (issu des lipides) pour reformer du glucose, par néoglucogenèse.
On trouve du glycogène également dans les muscles où il est stocké puis dégradé en glucose lors des efforts musculaires. Contrairement au cas du foie, le glucose ainsi produit par la cellule musculaire ne peut être utilisé que par cette même cellule.
Le stockage du sucre est réalisé grâce à une enzyme : la glycogène synthase. Ce glucose est libéré grâce à des petites enzymes qui découpent le glycogène pour le libérer dans le sang.
Contrôle hormonal de la synthèse et de la dégradation
La production de glycogène dans l'organisme est stimulée par l'insuline, hormone hypoglycémiante. Par la fixation à son récepteur de la famille tyrosine kinase, l'insuline active une cascade signalisation intracellulaire qui aboutit à l'activation de la glycogène synthase. La dégradation du glycogène en glucose est stimulée par le glucagon et l'adrénaline et est assurée majoritairement par une glucosidase de type amylase ainsi qu'une glycogène phosphorylase. Les deux hormones hyperglycémiantes se fixent sur des récepteurs à 7 domaines transmembranaires couplés à des protéines G qui activent l'adénylate cyclase qui augmente le taux d'AMP cyclique dans la cellule ce qui active une protéine kinase A qui inhibe la glycogène synthase et qui active la glycogène phosphorylase.
Maladies liées à des déficits enzymatiques
Les déficits en enzymes intervenant dans le métabolisme du glycogène donnent lieu à des maladies neuro-musculaires rares appelées glycogénoses.
- Glycogénose de type 0 : déficit en glycogène synthétase[5]
- Glycogénose de type I : résulte de l'absence de glucose-6-phosphatase[6]
- Glycogénose de type II, ou maladie de Pompe : absence d'α(1→4) glucocidase[5], [6]
- Glycogénose de type III, ou maladie de Forbes : absence d'α(1→6) glucocidase[5],[6]
- Glycogénose de type IV, ou maladie d'Andersen : absence de glucosyl (1→4)-(1→6) (glycosyltransférase)[5],[6]
- Glycogénose de type V, ou maladie de Mc Ardle : déficit en phorphorylase musculaire,[6],[5]
- Glycogénose de type VIb, ou maladie de Hers : déficit en phorphorylase musculaire,[6],[5]
- Glycogénose de type VII ou maladie de Tarui : déficit en phosphofructokinase musculaire[5]
- Glycogénose de type VIa, VIII et IX : déficit en phosphorylase kinase [7]
- Glycogénose de type X, ou maladie de Di Mauro : déficit en phosphoglycérate mutase[5]
- Glycogénose de type XIV : déficit en glycogène synthase musculaire[5]
Notes et références
- The Merck Index, 13th Edition, 4509
- « Glycogène » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois responsable de la sécurité et de la santé au travail), consulté le 25 avril 2009
- Grmek, Le legs de Claude Bernard, 1997.
- E.C.2.4.1.18
- Information bibliographique sur les maladies neuromusculaires rares
- P. Louisot, Biochimie, Ed SIMEP, 1983, p.107
- Information bibliographique sur les maladies neuromusculaires rares - déficit en phosphorylase kinase
Voir aussi
Articles connexes
Lien externe
Bibliographie
- Drochmans P (1962) Morphologie du glycogène: Étude au microscope électronique de colorations négatives du glycogène particulaire. Journal of Ultrastructure Research, 6(2), 141-163 (résumé).
