Glycogène phosphorylase

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Glycogène phosphorylase

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Structure d'une glycogène phosphorylase de lapin cristallisée en complexe avec l'AMP montrant le site de régulation allostérique de l'AMP en jaune, la Ser 14 phosphorylée en orange, le site de liaison au glycogène en bleu et le site actif en rouge (PDB 3E3N)

N° EC EC 2.4.1.1
N° CAS 9035-74-9
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 2.4.1.1 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La glycogène phosphorylase est une phosphorylase de la glycogénolyse responsable de la dégradation du glycogène en glucose-1-phosphate, première étape de la transformation du glycogène en glucose :

[(1→4)-α-D-glucosyl]n  +  phosphate  \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}  [(1→4)-α-D-glucosyl]n-1  +  α-D-glucose-1-phosphate.

Il s'agit d'une protéine d'une masse moléculaire de 500 kDa. Elle est présente dans le foie et les muscles. La phosphorylase du foie est formée de deux sous-unités, celle du muscle de quatre sous-unités.

Cette enzyme est souvent étudiée comme modèle de double régulation réversible par phosphorylation et par effecteurs allostériques. Les éléments importants de sa structure polypetidique sont : Ser 14 (phosphorylation), Tyr 155 (AMP/ATP, site allostérique), Lys 679 (PLP). Elle existe ainsi à la fois sous deux formes et deux états : tendue ou relâchée d'une part et phosphorylée ou non phosphorylée d'autre part.

Les pathologies liées à cette enzyme sont :

Sources[modifier | modifier le code]

  • (en) Online Mendelian Inheritance in Man, OMIM (TM). Johns Hopkins University, Baltimore, MD. MIM Number:608455
  • (en) Swiss Institute of Bioinformatics ExPASy: the proteomics server for in-depth protein knowledge and analysis [1]