Glutathion peroxydase
|
||||||||||||||||||||||||||
La glutathion peroxydase (GPx) est une enzyme formée de quatre sous-unités contenant chacune un atome de sélénium incorporé dans une molécule de sélénocystéine (dans laquelle le soufre du groupement thiol de la cystéine est remplacé par le sélénium). La glutathion peroxydase est présente dans les liquides extracellulaires et dans les cellules au niveau du cytosol et des mitochondries. Elle assure la transformation des hydroperoxydes organiques, lipidiques notamment, de type ROOH en ROH.
[modifier] Réaction
Il va pouvoir lutter contre les radicaux libres qui, s'ils sont en trop grand nombre, vont attaquer et détruire l'ADN. Les plus dangereux sont le peroxyde d'hydrogène (H2O2), l'ion peroxynitrite et les peroxydes organiques:
GSH représente le monomère réduit du glutathion, et GS-SG représente le disulfure de glutathion oxydé. La GPx favorise et accélère grandement la réaction suivante :
Ce qui forme au final 1 pont entre deux cystéines, appelé pont cystine ou pont disulfure et deux molécules d'eau
Sa lutte contre les peroxydes organiques :
- 2 GSH + R-OOH → GS-SG + ROH + H2O
Ce qui forme au final un pont cystine, un alcool et une molécule d'eau.
La GPx transforme ainsi une molécule toxique en molécules assimilables (eau ou alcool) et évite l'oxydation anarchique du thiol en sulfinate et sulfonate G-SO3H[1]
La glutathion réductase permet ensuite la réduction rapide du glutathion oxydé pour compléter le cycle :
- GS–SG + NADPH + H+ → 2 GSH + NADP+
[modifier] Histoire
La glutathion peroxydase a été découverte en 1957 par Gordon C. Mills[2].
[modifier] Références
- [1]L'eau oxygénée oxyde spontanément les thiols en sulfonate
- Mills, G. Journal of Biological Chemistry 229:189-97.1957.
