Ferritine

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Structure de la ferritine constituée de 24 sous-unités. L'une des chaînes est montrée en violet, pour permettre de mieux la distinguer


La ferritine est une protéine permettant le stockage du fer. Elle joue un rôle clé dans son métabolisme, permettant de réguler l'absorption intestinale du fer en fonction des besoins de l'organisme. Elle a ainsi une fonction de réserve et de détoxication du fer. Le dosage de la ferritine plasmatique est le reflet des réserves tissulaires mobilisables. Son dosage permet d'évaluer les réserves en fer et ainsi de dépister précocement une carence en fer ou à l'opposé d'apprécier une remontée des réserves lors d'un traitement par supplémentation ferrique.

On la trouve dans le colostrum et la protéine de petit-lait, et semble jouer des rôles biologiques très divers et est considérée comme la première ligne de défense immunitaire de l’organisme. Par sa très forte affinité avec le fer, elle favorise son absorption par la muqueuse intestinale des nouveau-nés. Elle a également des propriétés antibactériennes, antivirales, antifongiques, anti-inflammatoires, antioxydantes et immunomodulatrices.

Structure[modifier | modifier le code]

La ferritine est une protéine constituée de 24 sous-unités qui s'assemblent pour former une coquille creuse, de manière analogue à la capside de certains virus[1]. Suivant les espèces, on peut trouver soit un seul type (chez les plantes), soit deux types de sous-unités de ferritine. En particulier, chez les vertébrés, ces sous-unités se divisent en deux types ayant 50% d'homologie[1] : sous-unité lourde (nommée H pour heavy) et sous-unité légère (nommée L pour light). Ces deux sous-unités ont, respectivement, une masse moléculaire de 19 kDa et 21 kDa. La masse moléculaire de la protéine est d'environ 450 kDa.

Le diamètre intérieur de cette coquille est de 8 nm et son diamètre extérieur est de 12 nm[2]. La coquille constituée par cet assemblage permet de stocker le fer à l'intérieur sous forme de cristallites, avec des ions phosphate et/ou hydroxyde. La particule résultante ressemble à un oxyhydroxyde de fer minéral. Chaque molécule de ferritine peut contenir jusqu'à 4500 atomes de fer sous forme ferrique (Fe3+)[2].

L'entrée de fer dans l'apo-ferritine (i.e. ferritine ne contenant pas de fer) dépend de l'activité ferroxidase de la sous-unité H[3]. Il est probable que la sortie du fer hors de la ferritine ne nécessite pas de machinerie extérieure spécifique[4].

Régulation[modifier | modifier le code]

La régulation de l'expression des gènes codant la ferritine est contrôlée au niveau traductionnel par un mécanisme de régulation faisant intervenir une structure en épingle à cheveux spécifique qui est nommé IRE[5]. Cette structure est située dans la région 5'UTR de son ARN messager. En situation de carence en fer, les protéines régulatrices du fer (aussi nommées IRP) viennent se fixer sur cet IRE et inhibent la traduction de l'ARN messager en protéine.

La synthèse de la ferritine est aussi régulée au niveau transcriptionnel par la présence d'un élément de réponse antioxydant (ARE) situé dans la partie 5'UTR des gènes des sous-unités L et H de la ferritine[6]


Concentration physiologiques chez l'homme[modifier | modifier le code]

Valeurs normales[modifier | modifier le code]

Les taux physiologiques sont plus élevés chez l'homme que chez la femme.

  • Homme : 20 à 300 µg /l
  • Femme : 20 à 204 µg /l

•après la ménopause : 30 à 250/300 µg /l.

Variations physiologiques[modifier | modifier le code]

  • Avec l'âge : Les concentrations de ferritine sont particulièrement élevées à la naissance (400 µg /l) et le taux maximum est atteint vers 2 mois de vie (600 µg /l). Puis on observe une diminution pour atteindre les taux adultes physiologiques après la puberté. Chez l'homme, la médiane augmente de 23 µg /l avant l'adolescence pour atteindre un plateau à 120 µg /l après 32 ans. Chez la femme, le taux reste stable aux alentours de 30 µg /l jusqu'à la ménopause et progresse ensuite jusqu'à 80 µg /l.
  • Avec le sexe : taux plus élevés chez l'homme que chez la femme, avant la ménopause.
  • Avec la grossesse : diminution du taux lors de la grossesse, surtout lors du 3e trimestre.
  • Avec l'exercice physique : diminution du taux lors d'exercice physique intensif et régulier.

Variations pathologiques[modifier | modifier le code]

Diminution = hypoferritinémie[modifier | modifier le code]

Une diminution du taux de ferritine, particulièrement érythrocytaire, est observée le plus souvent dans le cadre d'une anémie microcytaire. Il se rencontre dans de nombreuses causes, physiologique ou pathologique :

  • Hémorragies
  • Carence en fer : baisse de la ferritine très précoce, avant l'installation de l'anémie
  • Patients sous hémodialyse
  • Régime alimentaire déséquilibré
  • Grossesses multiples rapprochées

Augmentation = hyperferritinémie[modifier | modifier le code]

Il y a hyperferritinémie, c'est-à-dire élévation anormale du taux de ferritine plasmatique lorsque ce taux est supérieur à 300 µg/l chez l’homme et à 200 µg/l chez la femme.

Cette augmentation du taux de ferritine sanguin est principalement due aux mécanismes suivants : soit une surchage en fer intracellulaire, soit une cytolyse hépatique, une inflammation ou une prise d'alcool.

On peut donner la liste des causes, fréquentes ou rares, d'une hyperferritinémie :

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b (en) E.C. Theil, « Ferritin: structure, gene regulation, and cellular function in animals, plants, and microorganisms », Annu. Rev. Biochem., vol. 56,‎ 1987, p. 289-315 (PMID 3304136, DOI 10.1146/annurev.bi.56.070187.001445)
  2. a et b (en) N. Dennis Chasteen et Harrison, « Mineralization in ferritin: an efficient means of iron storage », J. Struct. Biol., vol. 126,‎ 1999, p. 182--194 (DOI 10.1006/jsbi.1999.4118)
  3. (en) D. M. Lawson et Treffry, « Identification of the ferroxidase centre in ferritin », FEBS Lett., vol. 254, no 1-2,‎ 1989, p. 207--210
  4. (en) I. De Domenico et Vaughn, « {F}erroportin-mediated mobilization of ferritin iron precedes ferritin degradation by the proteasome », EMBO J., vol. 25, no 22,‎ 2006, p. 5396--5404 (DOI 10.1038/sj.emboj.7601409)
  5. J.C. Dreyfus, « Régulation par le fer de la biosynthèse de la ferritine et du récepteur de la transferrine », Médecine/sciences, vol. 8,‎ 1988, p. 527-528 (lire en ligne)
  6. J.C. Salgado et A. Olivera-Nappa, « Mathematical modeling of the dynamic storage of iron in ferritin », BMC Syst. Biol., vol. 4,‎ 2010, p. 147

Voir aussi[modifier | modifier le code]