Facteur de croissance de transformation

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Le facteur de croissance de transformation (TGF de l'anglais transforming growth factor) est une cytokine polypeptidique qui est classé en deux groupes : le TGFα, produit par les macrophages, les astrocytes et les kératinocytes, est un facteur de développement cellulaire et le TGFβ qui agit comme élément anti-rejet, présent sous trois formes : TGF-bêta 1, 2 et 3. Il intervient dans de nombreux processus physiologiques (tumeurs, grossesse, fécondation) et participe à la formation de sites immuno-privilégiés (site sans intervention du système immunitaire )

Types de TGF-β[modifier | modifier le code]

Les trois principales sont:

Le TGF-β1 est impliqué en hématopoïèse et différenciation endothéliale; le TGF-β2 affecte le développement cardiaque, poumon, craniofacial, membre, yeux, oreille, et système uro-génital  ; et le TGF-β3 influence la palatogenèse et le développement pulmonaire. TGF-β ligands sont initialement synthétisé comme protéine pré-curseur subissant des clivage protéolytiquese[1].

TGF-bêta 1[modifier | modifier le code]

L’ADN complémentaire du TGF-bêta 1 humain code pour un de précurseur de 390 aa contenant un peptite signal de 29 aa et une pro-protéine de 361 aa[2]. Une convertase furine transforme cette pro-protéine en un précurseur contenant une partie LAP de 249 aa (N-terminal) et la TGF-bêta mature de 112 aa ( C-terminale) [3]. Transformation et clivage de cette protéine entre les aa 278 et 279 résulte à la formation d’homodimères disulfides LAP et d’homodimères disulfides TGF-bêta1. Après sécrétion, ces homodimères restent liés de façon non-covalente et forment le petit complexe latent TGF-bêta[4].

La famille des TGF-bêta 1 comportent plusieurs groupes dont les GDF (« Growth differentiation factor ») composées de 15 molécules numérotées de 1 à 15 (dont la myostatine ou GDF 8, la GDF15).

TGF-bêta 2[modifier | modifier le code]

L’ADN cyclique du TGF-bêta 2 humain code pour un de précurseur de 414 aa contenant un peptite signal de 19 aa et une pro-protéine de 395 aa[5]. Une convertase furine transforme cette pro-protéine en un précurseur contenant une partie LAP de 232 aa (N-terminal) et la TGF-bêta mature de 112 aa (C-terminale)[3].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Dunker, N. and K. Krieglstein, 2000, Eur. J. Biochem.
  2. Derynck, R. et al. (1985) Nature 316:701.
  3. a et b Miyazono, K. et al. (1988) J. Biol. Chem. 263:6407.
  4. Oklu, R. and R. Hesketh (2000) Biochem. J. 352:601.
  5. deMartin, R. et al. (1987) EMBO J. 6:3673.

Liens externes[modifier | modifier le code]