Effet Bohr

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Modifications de la courbe de dissociation de l'hémoglobine. Le passage à la courbe pointillée rouge correspond à l'effet Bohr

L'Effet Bohr désigne la diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène (O2) lors d'une augmentation de la pression partielle en dioxyde de carbone (CO2) ou d'une diminution de pH[1]. Expérimentalement, cela se traduit, tous les autres paramètres étant fixés, par un décalage vers la droite de la courbe de saturation de l'hémoglobine. Il s'agit d'un effet allostérique. Cet effet fut identifié en 1904 par le physiologiste danois Christian Bohr, père du physicien Niels Bohr.

Modèle moléculaire[modifier | modifier le code]

La liaison de CO2 à un acide aminé de l'hémoglobine entraîne une modification de sa conformation tridimensionnelle et une diminution de l'affinité pour O2. De plus, la conformation de l'hémoglobine dépend du pH, comme pour toutes les protéines.

CO2 + H2O \rightleftharpoons HCO3- + H+ et HbO2 + H+ \rightleftharpoons HbH+ + O2

Le CO2 a une affinité plus grande pour l'Hb réduite il va donc se lier plus facilement a l'Hb, et ce au niveau d'un groupement amine selon

Hb-NH2 + CO2 \rightleftharpoons Hb-NH-COOH

Intérêt physiologique[modifier | modifier le code]

La pression partielle en dioxyde de carbone est élevée au niveau des tissus. L'effet Bohr implique alors une libération optimale du dioxygène transporté par l'hémoglobine, dans les muscles lors des efforts physiques notamment.

L'augmentation de température du milieu et l'augmentation de la concentration en 2,3-biphosphoglycérate diminue également l'affinité de l'hémoglobine pour O2, favorisant son relargage.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. les deux étant liées puisque le dioxyde de carbone dissout en milieu aqueux est un acide faible