Diphosphoglycérate mutase

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Diphosphoglycérate mutase.

Description de cette image, également commentée ci-après

Structure cristalline d'un dimère de
diphosphoglycérate mutase humaine[1].

N° EC EC 5.4.2.4
N° CAS 9024-52-6
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 5.4.2.4 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La diphosphoglycérate mutase (BPGM) est une enzyme spécifique aux érythrocytes et aux cellules du placenta catalysant l'isomérisation du 1,3-diphospho-D-glycérate (1,3-DPG) produit au cours de la glycolyse en 2,3-diphospho-D-glycérate, qui a la propriété de stabiliser la forme désoxy de l'hémoglobine et donc de rendre plus efficace le transport de l'oxygène dans le sang sous faible pression partielle d'O2 en adaptant la courbe d'affinitité en conséquence.

1,3-bisphospho-D-glycerate.svg    \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}    D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg
1,3-DPG 2,3-diphospho-D-glycérate

Cette réaction n'est physiologiquement utile qu'en présence d'hémoglobine, où le 2,3-DPG a pour effet de provoquer la libération de l'oxygène lié à l'oxyhémoglobine en stabilisant la désoxyhémoglobine. C'est la raison pour laquelle on ne trouve la BPGM que dans les érythrocytes et le placenta : dans ce dernier, il permet de mettre de plus grandes quantités d'oxygène à disposition du fœtus.

Références[modifier | modifier le code]

  1. PDB 1T8P ; (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, « Crystal structure of human bisphosphoglycerate mutase », J. Biol. Chem., vol. 279, no 37,‎ septembre 2004, p. 39132–8 (liens PubMed? et DOI?)