Complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase

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Le complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase est l'association de trois enzymes — une décarboxylase, une acyltransférase et une oxydo-réductase — agissant séquentiellement dans cet ordre :

  Enzyme     Abrév.     Cofacteurs  
  3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase
  EC 1.2.4.4 : décarboxylase
E1   Thiamine pyrophosphate
  (TPP)
  Dihydrolipoyl transacylase
  EC 2.3.1.168 : acyltransférase
E2   Lipoamide / dihydrolipoamide
  Coenzyme A (CoA-SH)
  Dihydrolipoyl déshydrogénase
  EC 1.8.1.4 : oxydo-réductase
E3   Flavine adénine dinucléotide (FAD)
  Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+)  


Ce complexe enzymatique intervient dans la dégradation des acides aminés à chaîne latérale ramifiée, tels que la valine, l'isoleucine et la leucine. Il est structurellement apparenté au complexe pyruvate déshydrogénase et au complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase.


La réaction globale catalysée par le complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase est la suivante (en considérant les espèces ionisées) :

Alpha-Ketovaline.svg + CoA-SH + NAD+  →  NADH + H+ + CO2 + Isobutyryl-coenzyme A.png
α-cétovaline   Isobutyryl-CoA


Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe α-cétoglutarate déshydrogénase (CH2R = CH(CH3)2 sur ce schéma) :
    - la 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP),
    - la dihydrolipoyl transacylase (E2) catalyse l'étape C avec la lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
    - la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec le FAD et le NAD+.