Aquaporine

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Coupe schématisée d'une aquaporine des phénomène de forme et électrique conduisent les molécules d'eau dans un étranglement de quelques Ångströms de diamètre
Structure d'une aquaporine (il en existe de nombreuses formes, dont 500 environ sont connues en 2009).
Exemples de représentations d'aquaporines

Les aquaporines (AQP) sont une classe de protéines membranaires qui forment des « pores » perméables aux molécules d'eau dans les membranes biologiques.

Les aquaporines permettent le passage de l'eau de part et d'autre de la membrane tout en empêchant les ions de pénétrer dans la cellule. En 2009, environ 500 aquaporines ont été découvertes aussi bien dans le règne végétal qu'animal, dont 13[1] chez l'Homme.

Découverte[modifier | modifier le code]

Les aquaporines ont été découvertes par Peter Agre en 1992 en injectant l'ARNm de la protéine dans un œuf de xénope alors qu'il étudiait les globules rouges et leurs parois. Il a reçu le Prix Nobel de chimie pour ses travaux en 2003.

On supposait l'existence d'une structure de ce type car la pénétration osmotique de l'eau au travers des membranes lipidiques ne pouvait expliquer l'importance des échanges et flux observés au niveau cellulaire, des organes (reins par exemple capable de traiter l'équivalent de plusieurs centaines de litre d'eau par jour) et organismes.

Description[modifier | modifier le code]

Ce sont des protéines de 250 à 300 acides aminés et 25 à 35 kD (kilo Dalton). Elles sont constituées de 6 hélices alpha s'insérant dans la bicouche lipidique constituante de la membrane. Ces 6 hélices sont reliées par des boucles d'acides aminés dont 3 particulièrement importantes se trouvent au milieu des boucles B et E : NPA (N pour asparagine, P pour proline et A pour alanine).

C'est face à ce motif NPA que la cassure des ions H+ peut se faire : les deux boucles interagissent pour former une septième hélice créant un étranglement de 3 Ångströms de diamètre dans le canal qui constitue le pore.

Les aquaporines sont des homotétramères indépendants, c'est-à-dire qu'elles sont composées de 4 monomères capables de transporter les molécules d'H2O individuellement. On pourrait les comparer à un sablier qui ferait passer une à une les molécules.

Mécanisme de fonctionnement[modifier | modifier le code]

L'eau liquide est constituée de molécules d'eau significativement liées les unes aux autres par des liaisons chimiques entre atomes d'oxygène et d'hydrogène (« liaison hydrogène »).
Selon les modélisations informatiques, ces molécules, lorsqu'elles entrent dans l'entonnoir du pore (canal hydrique) formé au sein de chaque monomère, sont progressivement alignées alors que le pore se rétrécit (le pore a une forme de sablier). Les forces électrostatiques faibles résultant de la configuration interne du pore positionnent alors chaque molécule d'eau dans une même position : atome d'oxygène en premier. Arrivée au centre du canal chaque molécule d'eau est individuellement happée par l'attraction chimique de certains acides aminés qui tapissent l'intérieur du pore. Elle est ensuite retournée sur elle-même (par interaction avec deux asparagines présentes à l'entrée de l'étranglement). Ce retournement brutal de la molécule casse pour un instant la liaison hydrogène, isole la molécule du flux cohérent de la file des molécules d'eau, et la pousse vers la sortie du pore (cette fois les atomes d’hydrogène positionnés vers la sortie). Seule les molécules d'eau et certains solutés passent ce type de "porte". Les ions hydrogène (ions hydronium en solution aqueuse parfois appelés protons) qui constituent la réserve énergétique de la cellule sont eux repoussés[2] bien que plus petits et solubles dans l'eau ; ces pores sont totalement étanches aux protons, permettant aux cellules de conserver leur potentiel électrochimique.

  • Voir une animation décrivant le trajet et retournement des molécules d'eau traversant un pore constitué d'aquaporines (fichier Mpeg assez lourd. ADSL recommandée).

Des profils réalisés à l'aide de rayon-X montrent que les aquaporines possèdent deux entrées coniques. Cette forme de sablier pourrait être le résultat d'un processus de sélection naturelle qui a entrainé une optimisation de la permittivité hydrodynamique. Il a en effet été montré que des entrées coniques avec un angle d'ouverture bien choisi permet une large augmentation de la permittivité hydrodynamique d'un canal [3].


Fonctions[modifier | modifier le code]

Les aquaporines expliquent la plus ou moins grande perméabilité des membranes cellulaires biologiques à l'eau. Elles permettent aux cellules des organes d'absorber, conserver ou excréter l’eau et jouent un rôle majeur dans le contrôle de l'hydratation des organismes vivants et dans la circulation de l'eau entre différents organes ou différentes parties d’une cellule. Elles permettent à l’eau d'entrer et/ou sortir d'une cellule, sans laisser passer d'autres molécules (toxiques à maintenir à l'extérieur des cellules, ou au contraire essentielles aux cellules et à maintenir dans celles-ci).

Leur fonctionnement est contrôlé par des hormones (vasopressine chez les mammifères) et peut être inhibé par certains toxiques (mercure par exemple).

Elles sont essentielles à l'activité d'organes tel que le rein (dont les cellules comportent 3 sortes d'aquaporines différentes).

Elles sont impliquées dans des fonctions biologiques tels que les pleurs.

Un défaut génétique dans l'expression de ces protéines a été associé avec certaines maladies humaines[4],[5].

Par exemple une mutation de l'AQP2 est responsable au niveau du rein d'une déshydratation sévère. Cette AQP2, si elle est présente en surnombre, est également responsable d'œdème (⇒ insuffisance cardiaque).

L'AQP0, quant à elle est responsable de la cataracte si elle est mutée.

Quelques aquaporines[modifier | modifier le code]

Protéine Activité identifiée Espèces exclues Inhibition par les sels de mercure Localisation principale
AQP0 Canal hydrique Œil
AQP1 Canal hydrique (polyols à 3C) Ions, urée, polyols à 4C oui (sur Cys189) Erythrocytes (groupe sanguin 015 Colton), rein, œil, cerveau (plexus choroïde), coeur, poumon, etc
AQP2 Canal hydrique Urée oui Rein (tube collecteur)
AQP3 Canal hydrique (glycérol, urée) acides aminés, ions, sucres oui Erythrocytes (groupe sanguin 029 GIL), rein, appareil gastro-intestinal, poumon, vessie
AQP4 Canal hydrique Ions, urée, glycérol non Cerveau, œil, rein, poumon, intestin
AQP5 Canal hydrique Glandes lacrimales et salivaires
alpha-TIP Canal hydrique ions Vacuoles des graines

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Pierre Laszlo, « Les aquaporines » dans La Science au présent 2009. Ed. Encyclopaedia Universalis, 2009.
  2. De Groot B. L., Grubmüller, The dynamics and energetics of water permeation and proton exclusion in aquaporins. Current Opinion in Structural Biology. 2005, Vol.15, p. 176-183.
  3. Simon Gravelle, Laurent Joly, François Detcheverry, Christophe Ybert, Cécile Cottin-Bizonne and Lydéric Bocquet, « Optimizing water permeability through the hourglass shape of aquaporins », PNAS, vol. 110, no 41,‎ 2013, p. 16367–16372 (PMID 24067650, DOI 10.1073/pnas.1306447110)
  4. Agre, P. ; Kozono, D. Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases. FEBS Letters, 2003, Vol 555, p. 72–78.
  5. Schrier, R.W. Aquaporin-related disorders of water homeostasis. Drug News & Perspectives. 2007, Vol. 20, p.447–453.

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]

  • Animation, montrant le passage de molécules d'eau, contrôlé par une aquaporine.