Amylo-alpha-1,6-glucosidase
Amylo-α-1,6-glucosidase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'amylo-α-1,6-glucosidase est une glycoside hydrolase qui hydrolyse des (1→6)-α-D-osidiques de résidus de glucose formant ramification sur une chaîne de résidus de glucose liés par des liaisons α-(1→4). L'enzyme présente chez la levure et chez les mammifères est une protéine contenant deux sites actifs, l'autre activité enzymatique étant semblable à celle de la 4-α-glucanotransférase (EC ) qui hydrolyse des segments de dextrine liés par des liaisons α-(1→4) jusqu'à exposer un résidu de glucose terminal lié par une liaison (1→6)-α, qui peut être hydrolysée par l'activité glucosidase de cette même enzyme. La combinaison de ces deux activités enzymatiques forme l'enzyme de débranchement du glycogène.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Brown, D.H. and Brown, B.I., « Enzymes of glycogen debranching: Amylo-1,6-glucosidase (I) and oligo-1,4→1,4-glucanotransferase (II) », Methods Enzymol., methods in Enzymology, vol. 8, , p. 515–524 (ISBN 9780121818081, DOI 10.1016/0076-6879(66)08093-5)
- (en) Lee, E.Y.C., Carter, J.H., Nielsen, L.D. and Fischer, E.H., « Purification and properties of yeast amylo-1,6-glucosidase-oligo-1,4 leads to 1,4-glucantransferase », Biochemistry, vol. 9, no 11, , p. 2347–2355 (PMID 5424210, DOI 10.1021/bi00813a019)
- (en) Nelson, T.E., Kolb, E. and Larner, J., « Purification and properties of rabbit muscle amylo-1,6-glucosidase-oligo-1,4-1,4-transferase », Biochemistry, vol. 8, no 4, , p. 1419–1428 (PMID 5805288, DOI 10.1021/bi00832a017)
