Amarrage (moléculaire)

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Petite molécule amarrée à une protéine

Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l'amarrage (en anglais, docking[1]) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable[2]. Savoir l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal. D'ailleurs, l'orientation relative des deux molécules associées peuvent avoir un effet sur le genre du signal produit (ex. antagoniste contre l'agoniste ). Par conséquent, des études d'amarrage sont utiles à calculer la force et le genre du signal produit.

Dans la mise au point de nouveaux médicaments, l'amarrage sert souvent à déterminer l'orientation de petites molécules liées à leurs protéines ciblées afin de calculer leurs affinité et niveau d'activité. Ainsi, l'amarrage joue un rôle important dans la conception pensée de nouveaux médicaments. En raison de sa valeur biologique et pharmaceutique, on s'est efforcé d'améliorer les méthodes qui calculent l'amarrage moléculaire.

Visualisation[modifier | modifier le code]

On peut considérer l'amarrage comme une situation de serrure et clef où on s'intéresse à trouver la bonne orientation relative de la clef (le liant) qui active la serrure (la protéine). Néanmoins, puisque le liant et la protéine sont tous les deux flexibles, une comparaison de main et gant est plus adaptée à décrire la situation. Au cours du mécanisme, le liant et la protéine s'ajustent pour améliorer leur serrage.

Références[modifier | modifier le code]

  1. http://perso.limsi.fr/simard/
  2. http://boinc-af.org/projets-sciences-de-la-vie/1106-docking-ibercivis.html