Adénosine diphosphate ribose

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Adénosine diphosphate ribose
Adenosine diphosphate ribose.svg
Structure de l'adénosine diphosphate ribose.
Identification
Nom IUPAC ([(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]méthoxy-hydroxyphosphoryl)[(2R,3R,4R)-2,3,4-trihydroxy-5-oxopentyl] hydrogénophosphate
Synonymes

ADP-ribose, ADPR

No CAS 20762-30-5
PubChem 192
ChEBI 16960
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule brute C15H23N5O14P2  [Isomères]
Masse molaire[1] 559,3157 ± 0,0188 g/mol
C 32,21 %, H 4,14 %, N 12,52 %, O 40,05 %, P 11,08 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

L’adénosine diphosphate ribose (ADP-ribose, ADPR), est un composé biochimique synthétisé sous forme de chaînes par la poly(ADP-ribose) polymérase. Elle peut être décrite comme une molécule d'adénosine diphosphate estérifiée par un ribose terminal.

Elle active, en s'y liant, le canal ionique TRPM2[2], au rôle encore mal compris mais qui interviendrait dans la sécrétion de l'insuline[3], dans la modulation d'une partie de la réponse au facteur de nécrose tumorale dans les leucocytes[4], ainsi que dans la toxicité, dans le cerveau, de la bêta-amyloïde, une protéine associée à la maladie d'Alzheimer[5].

L'ADP-ribose est polymérisé par des enzymes formant la série des poly(ADP-ribose) polymérases (PARP) et dont le rôle est de signaler la présence d'ADN monocaténaire au système enzymatique chargé de restaurer l'ADN bicaténaire. Une fois la réparation de l'ADN achevée, le poly(ADP-ribose) est dégradé par une poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG)[6].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. (en) Elena Fonfria, Ian C. B. Marshall, Christopher D. Benham, Izzy Boyfield, Jason D. Brown, Kerstin Hill, Jane P. Hughes, Stephen D. Skaper et Shaun McNulty, « TRPM2 channel opening in response to oxidative stress is dependent on activation of poly(ADP-ribose) polymerase », British Journal of Phamacology, vol. 143, no 1,‎ septembre 2004, p. 186-192 (lire en ligne)
    DOI:10.1038/sj.bjp.0705914 PMID : 15302683
  3. (en) Kazuya Togashi, Yuji Hara, Tomoko Tominaga, Tomohiro Higashi, Yasunobu Konishi, Yasuo Mori et Makoto Tominaga, « TRPM2 activation by cyclic ADP-ribose at body temperature is involved in insulin secretion », The EMBO Journal, vol. 25, no 9,‎ 6 mai 2006, p. 1804-1815 (lire en ligne)
    DOI:10.1038/sj.emboj.7601083 PMID : 16601673
  4. (en) Shinichiro Yamamoto, Shunichi Shimizu, Shigeki Kiyonaka, Nobuaki Takahashi, Teruaki Wajima, Yuji Hara, Takaharu Negoro, Toshihito Hiroi, Yuji Kiuchi, Takaharu Okada, Shuji Kaneko, Ingo Lange, Andrea Fleig, Reinhold Penner, Miyuki Nishi, Hiroshi Takeshima et Yasuo Mori, « TRPM2-mediated Ca2+ influx induces chemokine production in monocytes that aggravates inflammatory neutrophil infiltration », Nature Medicine, vol. 14,‎ 8 juin 2008, p. 738-747 (lire en ligne)
    DOI:10.1038/nm1758 PMID : 18542050
  5. (en) B. A. Miller, « The Role of TRP Channels in Oxidative Stress-induced Cell Death », Journal of Membrane Biology, vol. 209, no 1,‎ janvier 2006, p. 31-41 (lire en ligne)
    DOI:10.1007/s00232-005-0839-3 PMID : 16685599
  6. (en) Maxim Isabelle, Xavier Moreel, Jean-Philippe Gagné, Michèle Rouleau, Chantal Ethier, Pierre Gagné, Michael J Hendzel et Guy G Poirier, « Investigation of PARP-1, PARP-2, and PARG interactomes by affinity-purification mass spectrometry », Proteome Science, vol. 8,‎ 2010, p. 22 (liens PubMed?, PubMed Central? et DOI?)