Activateur tissulaire du plasminogène

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PLAT
Structure de la protéine PLAT. Basé sur l'identifiant PDB 1a5h.
Structures disponibles
PDBRecherche d'orthologue: PDBe RCSB
Identifiants
AliasesPLAT, Activateur tissulaire du plasminogène
IDs externesOMIM: 173370 MGI: 97610 HomoloGene: 717 GeneCards: PLAT
Wikidata
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Fibrinolyse

L'activateur tissulaire du plasminogène (tPA) est une enzyme protéolytique initiant la fibrinolyse. Son gène est le PLAT situé sur le chromosome 8 humain.

Processus de production et de contrôle[modifier | modifier le code]

Cette enzyme est sécrétée par l'endothélium vasculaire, plusieurs jours après lésion de celui-ci. Elle existe sous forme de monomère qui peut être clivée en deux, les deux formes ayant la même activité fibrinolytique[5]. Elle se fixe sur la fibrine et active le plasminogène.

L'activateur tissulaire du plasminogène est inhibé en fin de fibrinolyse par les inhibiteurs de l’activateur du plasminogène (PAI-1 et PAI-2).

Rôle[modifier | modifier le code]

Son rôle est d'activer le plasminogène en plasmine au niveau du caillot sanguin.

Pathologies[modifier | modifier le code]

Un déficit en activateur tissulaire du plasminogène, le plus souvent acquis, mène à un risque accru de thromboses (thrombophilie).

Usage médical[modifier | modifier le code]

L'altéplase (Actilyse) est une forme recombinante de l'activateur tissulaire du plasminogène utilisé comme médicament thrombolytique lors d'embolie pulmonaire, d'infarctus du myocarde et d'accident vasculaire cérébral ischémique.

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Références[modifier | modifier le code]

  1. a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000104368 - Ensembl, May 2017
  2. a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031538 - Ensembl, May 2017
  3. « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  4. « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  5. Rijken DC, Hoylaerts M, Collen D, Fibrinolytic properties of one-chain and two-chain human extrinsic (tissue-type) plasminogen activator, J Biol Chem, 1982;257:2920–2925