Acide aminolévulinique synthase

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L'acide aminolévulinique synthase ou ALA synthase est une enzyme de type acyltransférase qui a été découverte pour la première fois chez la bactérie Rhodobacter sphaeroides et les érythrocytes de poulet dans les laboratoires de Shemin et Neuberger en 1958[1]. Cette enzyme catalyse la synthèse de l' acide aminolévulinique (ALA), le premier précurseur commun de la biosynthèse de tous les tétrapyrroles. Cette enzyme est présente chez tous les eukaryotes non-plantes et dans la classe α des protéobactéries. Les autres organismes produisent l'ALA via la voie de Shemin impliquant trois enzymes. L'ALA est synthétisée via la condensation de la glycine et de la succinyl-CoA.

Dans le corps humain, deux formes d'ALAS existent. La première, ALAS1, est exprimée dans tous les types cellulaires, tandis que la deuxième, ALAS2, n'est exprimée que dans les précurseurs des globules rouges. Les ARN messagers des deux formes présentent 60% de similarité[2].

ALAS1[modifier | modifier le code]

ALAS2[modifier | modifier le code]

Delta-aminolevulinate synthase 2

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Caractéristiques générales
Nom approuvé 5'-aminolevulinate synthase 2
Autres noms ou symbole ASB, ANH1, XLSA, ALASE, XLDPP, XLEPP, ALAS-E
Locus X[1]
Localisation 55035488-55057497
Symbole ALAS2
Profils d'expression de l’ARN
Homme
Chromosome et locus X, 55035488-55057497
Autre symbole ASB, ANH1, XLSA, ALASE, XLDPP, XLEPP, ALAS-E
Entrez 212
OMIM 301300
RefSeq NM_000032
UniProt P22557
Nomenclature EC 2.3.1.37

La Delta-aminolevulinate synthase 2, aussi abrégée en ALAS2, est une protéine qui, chez les humains, est encodée par le gène ALAS2. Cette protéine est une enzyme spécifique aux mitochondrie des cellules érythroïdes qui catalyse la première étape de la bio-synthèse de l'hème[1]. Son ARN messager contient un IRE dans la région 5'-UTR[2] sur lequel un IRP vient se fixer en situation de carence en fer, inhibant alors la traduction de l'ARNm.

Synthèse de l'hème

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b (en) G. C. Ferreira et J. Gong, « 5-Aminolevulinate synthase and the first step of heme biosynthesis », J. Bioenerg. Biomembr., vol. 27, no 2,‎ avril 1995, p. 151--159
  2. a et b (en) T. C. Cox et M. J. Bawden, « Human erythroid 5-aminolevulinate synthase: promoter analysis and identification of an iron-responsive element in the mRNA », EMBO J., vol. 10, no 7,‎ juillet 1991, p. 1891--1902