3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase

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La 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, ou alpha-cétoisovalérate déshydrogénase, est une oxydoréductase faisant partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase dont elle est l'enzyme E1. Cette enzyme a pour fonction de fixer une molécule d'alpha-cétoisovalérate sur une lipoamide avec l'aide d'une thiamine pyrophosphate (TPP) et libération de CO2. Elle fait partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétovaline en Isobutyryl-CoA et CO2 :

Alpha-Ketovaline.svg + CoA-SH + NAD+  →  NADH + H+ + CO2 + Isobutyryl-coenzyme A.png
α-cétovaline   Isobutyryl-CoA


Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe α-cétoglutarate déshydrogénase (CH2R = CH(CH3)2 sur ce schéma) :
    - la 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP),
    - la dihydrolipoyl transacylase (E2) catalyse l'étape C avec la lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
    - la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec le FAD et le NAD+.

Articles connexes[modifier | modifier le code]