3'-phosphoadénosine 5'-phosphosulfate

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3'-phosphoadénosine 5'-phosphosulfate
3'-Phosphoadenosine-5'-phosphosulfate.svg
Structure de la 3'-phosphoadénosine 5'-phosphosulfate
Identification
Synonymes

PAPS,
3'-phospho-5'-adénylyl sulfate,
phosphoadénosine phosphosulfate

No CAS 482-67-7
PubChem 10214
ChEBI 17980
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule brute C10H15N5O13P2S  [Isomères]
Masse molaire[1] 507,264 ± 0,019 g/mol
C 23,68 %, H 2,98 %, N 13,81 %, O 41 %, P 12,21 %, S 6,32 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

La 3'-phosphoadénosine 5'-phosphosulfate, dont l'anion est couramment abrégé en PAPS, est un dérivé de l'AMP phosphorylé en position 3' et avec un groupe sulfate sur le phosphate de la position 5'. C'est une coenzyme des phosphotransférases.

L'adénosine 5'-phosphosulfate, notée APS, est une variante de la PAPS non phosphorylée en 3' [2].

Métabolisme chez les bactéries sulfatoréductrices[modifier | modifier le code]

L'APS et la PAPS sont des intermédiaires de la conversion des sulfates SO42- en sulfites SO32-, réduction exothermique réalisée par les bactéries sulfatoréductrices. L'anion sulfate joue, chez ces organismes, le rôle d'accepteur d'électrons dévolu, chez les organismes aérobies, à l'oxygène O2. Le sulfate n'est pas réduit directement mais résulte de la formation préalable d'APS ou de PAPS par réaction avec l'ATP, catalysée par l'ATP sulfurase :

SO42- + ATP → APS + PPi.

La conversion de l'APS en PAPS est catalysée par l'adénylylsulfate kinase (EC 2.7.1.25) :

APS + ATP → PAPS + ADP.

La réduction de l'APS conduit à l'anion sulfite, dont la réduction se poursuit jusqu'au sulfure d'hydrogène H2S, qui est excrété. La réduction de la PAPS conduit également au sulfure d'hydrogène, mais ce dernier est alors utilisé pour les biosynthèses de l'organisme en question, par exemple pour synthétiser de la cystéine, un acide aminé soufré[3].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. (en) M. Negishi, L. G. Pedersen, E. Petrotchenko et al., « Structure and function of sulfotransferases », Arch. Biochem. Biophys., vol. 390, no 2,‎ 2001, p. 149-157 (PMID 11396917, DOI 10.1006/abbi.2001.2368)
  3. (en) M. T. Madigan, J. M. Martinko, J. Parker, Brock Biology of Microorganisms, Prentice Hall, 1997. (ISBN 0-13-520875-0)

Voir aussi[modifier | modifier le code]